GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Luciferine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Luciferine</h1>

</header>

</div>

Luciferine (abgeleitet von <a href="Latein" title="Latein">lateinisch</a> lucifer ‚Licht bringend‘)<a href="#cite_note-1">[1]</a> sind unterschiedliche <a href="Naturstoff" title="Naturstoff">Naturstoffe</a>, die in verschiedenen <a href="Biolumineszenz" title="Biolumineszenz">biolumineszenten</a> <a href="Organismus" title="Organismus">Organismen</a> zur Erzeugung von Licht genutzt werden. Durch <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalytische</a> Aktivität des entsprechenden <a href="Luciferasen" title="Luciferasen">Luciferase</a>-<a href="Enzym" title="Enzym">Enzyms</a> reagieren sie mit <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a> (<a href="Oxidation" title="Oxidation">Oxidation</a>). Bei der Veränderung, meistens der Abspaltung von Teilgruppen an dem Luciferin, wird Energie in Form von <a href="Photon" title="Photon">Licht</a> abgegeben. Sowohl Luciferine als auch Luciferasen sind art- oder <a href="Taxon" title="Taxon">taxonspezifisch</a>, also für jede Lebewesengruppe kennzeichnend.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

Schon im 17. Jahrhundert beobachtete <a href="Robert_Boyle" title="Robert Boyle">Robert Boyle</a>, dass jedes biolumineszente System Sauerstoff benötigt.

Zu Beginn des 18. Jahrhunderts beobachtete <a href="Ren%C3%A9-Antoine_Ferchault_de_R%C3%A9aumur" title="René-Antoine Ferchault de Réaumur">René Réaumur</a>, dass Pulver getrockneter und gemahlener biolumineszierender Organismen bei Zugabe von Wasser leuchten.

Die ersten Berichte von experimentellen Arbeiten mit Luciferin-Luciferase-Systemen gehen auf den Franzosen Raphael Dubois zurück. Er entdeckte 1885 bei Arbeiten an <a href="Leuchtk%C3%A4fer" title="Leuchtkäfer">Leuchtkäfern</a>, dass ein Stoff in einer lichtgebenden Reaktion verbraucht wird. Dabei extrahierte er aus verschiedenen Organismen, die biologisches Licht erzeugen, Stoffe, die Ursache für das Leuchten sind und durch Hitze nicht zerstört werden, und er bezeichnete sie als Luciferin. Eine weitere für das Leuchten erforderliche Komponente, die hitzelabil ist, bezeichnete er als Luciferase. Heutzutage weiß man, dass eine taxon-spezifische Luciferase das Enzym ist, das das dazugehörende ebenfalls taxon-spezifische Luciferin umsetzt. Beim Mischen von Luciferin mit Luciferase in Gegenwart von <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a> konnte Dubois die natürliche <a href="Biolumineszenz" title="Biolumineszenz">Biolumineszenz</a> imitieren.<a href="#cite_note-2">[2]</a>

Die nächsten Untersuchungen wurden von <a href="Edmund_Newton_Harvey" title="Edmund Newton Harvey">Edmund Newton Harvey</a> Anfang des 20. Jahrhunderts durchgeführt.<a href="#cite_note-3">[3]</a> Er fand heraus, dass es in jedem Luciferin-Luciferase-System eine Spezifität gibt. So können Luciferine der einen Spezies nicht durch die Luciferase einer anderen Spezies umgesetzt werden. Große Fortschritte in der Strukturaufklärung wurden ab den 1950er Jahren durch den Nobelpreisträger <a href="Osamu_Shimomura" title="Osamu Shimomura">Osamu Shimomura</a> erzielt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

Biolumineszente Systeme sind nicht evolutionär konserviert, die Luciferasen teilen keine <a href="Homologie_(Genetik)" title="Homologie (Genetik)">Sequenzhomologie</a>. Luciferasen treten aber in 17 unterschiedlichen <a href="Stamm_(Systematik)" class="mw-redirect" title="Stamm (Systematik)">Stämmen</a> und mindestens 700 meist <a href="Meer" title="Meer">marinen</a> <a href="Gattung_(Biologie)" title="Gattung (Biologie)">Gattungen</a> auf.<a href="#cite_note-4">[4]</a> Offenbar wurden sie oft „<a href="Evolution" title="Evolution">erfunden</a>“, <a href="Phylogenese" title="Phylogenese">phylogenetische</a> Studien wiesen darauf hin, dass Luciferin-Luciferase-Systeme mehr als 30 unabhängige Ursprünge besitzen.<a href="#cite_note-5">[5]</a> Die Spannweite der emittierten Farbe befindet sich zwischen blauem und rotem Licht (400 bis 700 nm), wobei Blautöne am häufigsten vorkommen, während rote Farben selten beobachtet werden.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> Dies erklärt sich damit, dass die meisten biolumineszenten Organismen im Meer vorkommen und blaues Licht das Wasser am weitesten durchdringt.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Definition">Definition</h3></div>

Laut klassischer Definition ist das an der Luciferase gebundene Luciferin der Lichtemitter. Die Luciferase setzt unter Verbrauch von Sauerstoff das Luciferin hierbei um, manchmal werden dafür auch Cofaktoren wie <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> oder Ionen benötigt. Das oxidierte Luciferin befindet sich zunächst in einem Übergangszustand I und gelangt dann – häufig nach Decarboxylierung und weiteren Zwischenschritten – in einen elektronisch angeregten Zustand P*. Dieser fällt nach recht kurzer Zeit (wenige Nanosekunden) zurück in seinen Grundzustand P und emittiert währenddessen ein <a href="Photon" title="Photon">Lichtquant</a>. Normalerweise sind die umgesetzten Luciferine auch <a href="Fluorophor" class="mw-redirect" title="Fluorophor">Fluorophore</a>, da sie durch Bestrahlen von Licht in einen angeregten Zustand gelangen können.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Prinzipien">Prinzipien</h3></div>

Um in den angeregten Zustand P* zu gelangen, ist biochemisch gesehen viel Energie nötig. Die Emission von Photonen mit einer Wellenlänge von 500 nm (grün, Energie etwa 2 <a href="Elektronenvolt" title="Elektronenvolt">eV</a>/Photon) benötigt etwa 250 kJ/mol – zum Vergleich: die Hydrolyse von ATP zu <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> und <a href="Phosphate" title="Phosphate">Phosphat</a> setzt etwa 30 kJ/mol frei. Außerdem kann die Energie nur in einem Schritt freigesetzt werden. Die Energie wird vom molekularen Sauerstoff geliefert, wenn seine relativ schwache Doppelbindung gebrochen und eine stärkere Bindung (z. B. in CO2, 300 kJ/mol stabiler) gebildet wird.<a href="#cite_note-Schmidt-Rohr_20-7">[7]</a>

Das häufigste Prinzip ist die Bildung eines Vierrings, eines <a href="Dioxetane" title="Dioxetane">Dioxetan</a> bzw. Dioxetanon (α-Peroxylacton, entdeckt von dem 1937 geborenen Chemiker Waldemar Adam<a href="#cite_note-8">[8]</a>). Nach erfolgter <a href="Decarboxylierung" title="Decarboxylierung">Decarboxylierung</a> bildet sich der elektronisch angeregte Zustand.

Manchmal entspricht die Fluoreszenz nicht der erwarteten, zum Beispiel bei Studien <a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a> (im Reagenzglas). Dafür gibt es verschiedene Ursachen. So emittieren an Enzyme gebundene Luciferine bei Oxidation anders als freie Luciferine nach Anregung durch Licht. Manchmal wird die Energie an einen zweiten Fluorophor übertragen, so wie es beispielsweise bei <a href="Aequorin" title="Aequorin">Aequorin</a> zu <a href="Gr%C3%BCn_fluoreszierendes_Protein" title="Grün fluoreszierendes Protein">GFP</a> in <a href="Aequorea_victoria" title="Aequorea victoria">Aequorea victoria</a> geschieht.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Quantenausbeute">Quantenausbeute</h3></div>

Ob die Umsetzung eines Luciferins durch die korrespondierende Luciferase effizient ist, wird durch die <a href="Quantenausbeute" title="Quantenausbeute">Quantenausbeute</a> bestimmt. Die Quantenausbeute ist die Anzahl der emittierten Lichtquanten je umgesetztem Molekül Luciferin.<a href="#cite_note-9">[9]</a> Eine Quantenausbeute von 1 würde bedeuten, dass bei jedem umgesetzten Molekül Luciferin ein Lichtquant frei wird. Die bislang höchste Quantenausbeute Q wurde für das Leuchtkäferluciferin aus <a href="Photinus_pyralis" title="Photinus pyralis">Photinus pyralis</a> mit Q = 0,41 nachgewiesen.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Luciferin-Typen">Luciferin-Typen</h2></div>

Luciferin-Luciferase-Systeme kommen in zahlreichen Arten vor. Es gibt vier Hauptklassen an Luciferin-Luciferase-Systeme, bei denen das Luciferin nach Umsetzung durch eine Luciferase in einen elektronisch angeregten Zustand überführt und damit der eigentliche Lichtemitter wird.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Das_Firefly-Luciferin,_ein_Benzothiazolen">Das Firefly-Luciferin, ein Benzothiazolen</h3></div>

Biolumineszente Insekten sind in den vier <a href="Ordnung_(Biologie)" title="Ordnung (Biologie)">Ordnungen</a> <a href="Collembola" class="mw-redirect" title="Collembola">Collembola</a>, <a href="Hemiptera" class="mw-redirect" title="Hemiptera">Hemiptera</a>, <a href="Coleoptera" class="mw-redirect" title="Coleoptera">Coleoptera</a> sowie <a href="Diptera" class="mw-redirect" title="Diptera">Diptera</a> vertreten. Jedoch wurden nur die Biolumineszenzsysteme aus Organismen der beiden letztgenannten Ordnungen untersucht. Bei Coleoptera (Käfer) können Vertreter aus drei Familien Licht erzeugen: Phengodidae (<a href="Federleuchtk%C3%A4fer" title="Federleuchtkäfer">Federleuchtkäfer</a>), Elateridae (<a href="Schnellk%C3%A4fer" title="Schnellkäfer">Schnellkäfer</a>) sowie Lampyridae (<a href="Leuchtk%C3%A4fer" title="Leuchtkäfer">Leuchtkäfer</a>).<a href="#cite_note-Shimo1-10">[10]</a>

Der amerikanische Leuchtkäfer Photinus pyralis (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> firefly) gehört zur Familie der Lampyridae. Er wurde bereits von Dubois zu seinen Studien über Luciferine-Luciferasen (vgl. oben) herangezogen. Wissenschaftliche erste Untersuchungen der Biolumineszenzreaktion bei P. pyralis wurden 1917 durch Harvey eingeleitet. Inzwischen ist dieses Luciferin-Luciferase-System das am besten untersuchte und wird im Folgenden vorgestellt.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Biolumineszenzreaktion">Biolumineszenzreaktion</h4></div>

Für die Reaktion setzt eine Luciferase das Substrat <a href="D-Luciferin" title="D-Luciferin">D-Luciferin</a> (LH2), ein <a href="Benzothiazol" title="Benzothiazol">Benzothiazol</a>, unter Verbrauch von Sauerstoff (O2) um. Die Arbeiten von William D. McElroy Ende der 1940er Jahre haben gezeigt, dass für die Reaktion <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> und <a href="Magnesium" title="Magnesium">Magnesiumionen</a> als <a href="Coenzym" class="mw-redirect" title="Coenzym">Cofaktoren</a> benötigt werden:<a href="#cite_note-Shimo1-10">[10]</a>

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

<msup>

</mrow>

</msup>

</mrow>

</mpadded>

</mpadded>

</munderover>

</mrow>

</mrow>

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {LH_{2}+O_{2}+ATP{\xrightarrow[{Mg^{2+}}]{Luciferase}}\ oxy{\text{-}}L+CO_{2}+AMP+PP_{i}+h\nu } }</annotation>

</semantics>

</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/910bfa2b41cb3e3e1dbfbafa4289895b5132fa03.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -2.473ex; margin-top: -0.293ex; margin-bottom: -0.532ex; width:60.6ex; height:6.343ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {LH_{2}+O_{2}+ATP{\xrightarrow[{Mg^{2+}}]{Luciferase}}\ oxy{\text{-}}L+CO_{2}+AMP+PP_{i}+h\nu } }" loading="lazy"></dd></dl>

Das ATP wird dabei zu <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">AMP</a> und <a href="Pyrophosphat" class="mw-redirect" title="Pyrophosphat">Pyrophosphat</a> (PPi) umgesetzt und ein Lichtquant (h<a href="Ny" title="Ny">ν</a>) abgegeben.

Im Vergleich zu Luciferinen anderer Systeme (siehe unten) ist das Luciferin aus Leuchtkäfern eine relativ stabile Verbindung. Der Schmelzpunkt liegt bei 205–210 °C. Sein molarer <a href="Extinktionskoeffizient" title="Extinktionskoeffizient">Extinktionskoeffizient</a> bei 328 nm beträgt ε = 18.200 M−1·cm−1. Dieses Luciferin fluoresziert und zeigt ein Emissionsmaximum bei λmax = 537 nm.

Die Luciferase (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/1.13.12.7">1.13.12.7</a>) der Leuchtkäfer hat eine <a href="Molekularmasse" class="mw-redirect" title="Molekularmasse">Molekularmasse</a> von ca. 60–62 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a>, bei P. pyralis genau 61 kDa, und ist aus 550 Aminosäuren aufgebaut. Sie katalysiert die oxidative Decarboxylierung von Luciferin zu Oxyluciferin (oxy-L, vgl. auch untenstehende Abbildung, Kasten). Die Reaktion läuft in den <a href="Peroxisom" title="Peroxisom">Peroxisomen</a> der Lichtorganzellen ab.<a href="#cite_note-12">[12]</a> Die <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Struktur</a> der Luciferase aus P. pyralis wurde erstmals 1956 mit einer Auflösung von 200 <a href="Pikometer" class="mw-redirect" title="Pikometer">pm</a> dargestellt. Für diese Analyse wurden große Mengen an Leuchtkäfern durch hilfsbereite Kinder gesammelt, die für jedes abgelieferte Exemplar einen Cent Belohnung erhalten hatten.

Ohne gebundenes Substrat liegt die Luciferase in einer offenen Konformation vor; ein großer <a href="N-Terminus" title="N-Terminus">N-terminaler</a> und ein kleiner <a href="C-Terminus" title="C-Terminus">C-terminaler</a> Bereich bilden eine tiefe Furche. Bei Substratbindung führt eine <a href="Konformations%C3%A4nderung" title="Konformationsänderung">Konformationsänderung</a> zum Schließen der Furche.<a href="#cite_note-Fraga-13">[13]</a> Mitte der 1980er Jahre konnte Luciferase erfolgreich in das <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> des Bakteriums <a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">E. coli</a> eingebaut und dort <a href="Genexpression" title="Genexpression">exprimiert</a> werden. Luciferasen aus Leuchtkäfern der Familie Lampyridae sind sehr ähnlich aufgebaut. Die Unterschiede bestimmen aber die Farbe des emittierten Lichts.<a href="#cite_note-Day-14">[14]</a><a href="#cite_note-Hastings96-15">[15]</a> Je nach Art liegt das Emissionsmaximum λmax des freigesetzten Lichts zwischen 530 nm (grün) und 635 nm (<a href="Rot" title="Rot">rot</a>).

Die Reaktion läuft <a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a> am besten bei einem pH-Wert von 7,8 und bei Temperatur von 23–25 °C ab. <a href="In_vivo" title="In vivo">In vivo</a> ist die Farbe des emittierten Lichts <a href="Gelbgr%C3%BCn" title="Gelbgrün">gelbgrün</a> bis <a href="Gelb" title="Gelb">gelb</a> (552–582 nm). Im Labor zeigt die Reaktion einen größeren Farbbereich. Im sauren Milieu erscheint das Licht rötlich (615 nm), im neutralen Milieu grün-gelb.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Reaktionsmechanismus">Reaktionsmechanismus</h4></div>

Der genaue Mechanismus der Reaktion ist bekannt. Durch ATP wird das D-Luciferin zunächst an der <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> adenyliert, wobei <a href="Pyrophosphat" class="mw-redirect" title="Pyrophosphat">Pyrophosphat</a> als Abgangsgruppe freigesetzt wird (1, vgl. Abbildung). Durch diese Aktivierung kann das Proton am C4-Atom abstrahiert werden, es bildet sich ein <a href="Carbanion" title="Carbanion">Carbanion</a> (2). Anschließend kann das Luciferin am C4-Atom oxygeniert werden, es bildet sich ein lineares <a href="Hydroperoxide" title="Hydroperoxide">Hydroperoxid</a> (3). Dieses bildet unter Abspaltung von AMP einen <a href="Dioxetane" title="Dioxetane">Dioxetanonring</a> (4). Nach <a href="Decarboxylierung" title="Decarboxylierung">Decarboxylierung</a> bildet sich daraus Oxyluciferin, was entweder als Monoanion (<a href="Tautomerie#Keto-Enol-Tautomerie" title="Tautomerie">Ketoform</a>, 5) oder Dianion (Enolform) vorliegen kann. In beiden Fällen ist das Oxyluciferin in einem energetisch angeregten Zustand. Es fällt unter Abgabe eines Photons (rotes Licht oder gelb-grünes Licht) in seinen Grundzustand zurück. Das Oxyluciferin selbst wurde noch nicht in Reinform isoliert, da es extrem instabil ist.

Der Reaktionsmechanismus mit Bildung eines Dioxetanons wurde am Ende der 1970er Jahre zweifelsfrei durch die Arbeiten von Shimomura belegt.<a href="#cite_note-16">[16]</a> Hierbei wurde isotopenmarkiertes 18O bei der Reaktion verwendet (H218O bzw. 18O2). Die Ergebnisse dieser Arbeit lösten die bis dahin postulierte Hypothese ab, dass Oxyluciferin durch lineare Bindungsspaltungen entstehe.<a href="#cite_note-17">[17]</a><a href="#cite_note-18">[18]</a> Falls diese wirklich erfolgte, würde der freiwerdende Kohlenstoffdioxid ein Sauerstoffatom enthalten, das aus Wasser stammt. Tatsächlich kommt es aber aus dem Sauerstoff.

Die Lichtausbeute dieser Reaktion ist hoch, da die Quantenausbeute Q bei einem pH von 8,5 bei 0,41 liegt.<a href="#cite_note-19">[19]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Synthese">Synthese</h4></div>

Wie die Insekten – oder mikrobielle Symbionten – das Luciferin herstellen, ist nicht eindeutig geklärt. Man weiß, dass D-Luciferin nicht direkt vom Käfer aufgenommen wird (außer bei weiblichen Käfern der Gattung Photuris, die männliche Leuchtkäfer der Gattung Photinus fressen).<a href="#cite_note-20">[20]</a>

In der Literatur werden zwei grundlegende Synthesewege diskutiert:

<ul><li>Eine Möglichkeit besteht darin, das nach der Lichtreaktion entstandene Oxyluciferin zurück zu Luciferin zu recyclen. Schlüsselkomponente ist dabei, dass zunächst Oxyluciferin zu 2-Cyano-6-hydroxybenzothiazol (2C6HB) umgewandelt wird, was durch das Luciferin-regenerierende Enzym (LRE),<a href="#cite_note-21">[21]</a> z. B. in Photinus pyralis, katalysiert wird. 2C6HB kondensiert dann mit einem D-<a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> zu D-Luciferin. Diese Kondensationsreaktion wird auch bei der chemischen Luciferinsynthese genutzt (vgl. Abbildung rechter Weg). Eine alternative Route über 2C6HB geht indes davon aus, dass dieses mit L-Cystein zunächst L-Luciferin bildet. Anschließend wird es dann über Zwischenschritte zu D-Luciferin racemisiert (vergleiche auch Abbildung linker Weg).<a href="#cite_note-22">[22]</a></li></ul>

<dl><dd>Beide Möglichkeiten dieser Biosynthesewege über 2C6HB weisen noch einige Probleme auf:</dd></dl>

<dl><dd>So wird das Luciferin-regenerierende Enzym in den lichtproduzierenden Organen biolumineszenter Käfer nicht überproduziert. Da Oxyluciferin in wässrigen Lösungen instabil ist, müsste man gerade dort erwarten, LRE in größeren Mengen vorzufinden. Außerdem kann das reaktive 2C6HB nicht nur mit Cystein, sondern auch mit anderen Metaboliten reagieren. Es ist ferner nicht klar, woher beispielsweise das D-Cystein stammt und wie zwischen L-Cystein und D-Cystein diskriminiert werden könnte. Aus L-Cystein reagiert 2C6HB nämlich auch zu L-Luciferin. Dieses kann zwar die Luciferase als Substrat aufnehmen, hemmt aber die Lichtreaktion.<a href="#cite_note-23">[23]</a> Außerdem konnte man noch nicht das Enzym verifizieren, das die Racemisierung katalysiert.</dd></dl>

<dl><dd>Es ist darüber hinaus unklar, wie die Käfer (oder Symbionten) Benzothiazolene herstellen können.</dd></dl>

<ul><li>Bei dem in <a href="Japan" title="Japan">Japan</a> einheimischen Leuchtkäfer Luciola lateralis wurde durch Markierungsexperimente gezeigt, dass der adulte Käfer Luciferin aus <a href="Hydrochinon" title="Hydrochinon">Hydrochinon</a> bzw. <a href="1%2C4-Benzochinon" title="1,4-Benzochinon">1,4-Benzochinon</a> synthetisiert.<a href="#cite_note-24">[24]</a> An 1,4-Benzochinon lagert sich zweimal L-Cystein an, so dass daraus die D- oder L-Form von Luciferin bildet. Die Racemerisierung der L- in die D-Form wird noch untersucht. Da 1,4-Benzochinon in hohen Konzentrationen toxisch wirkt, wird dieses erst kurz vor der Synthese freigesetzt. Hierfür schlagen die Wissenschaftler vor, dass das <a href="Glucosid" class="mw-redirect" title="Glucosid">Glucosid</a> <a href="Arbutin" title="Arbutin">Arbutin</a> als Depotverbindung Hydrochinon zur Verfügung stellt, was dann zu 1,4-Benzochinon oxidiert wird.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Evolutionäre_Ursprünge">Evolutionäre Ursprünge</h4></div>

Möglicherweise hat sich die Luciferin-Luciferase-Reaktion bei Leuchtkäfern aus einer ganz anderen biologischen Funktion heraus entwickelt. Es wird vermutet, dass das Luciferinmolekül erst in einem späteren evolutionären Ergebnis aufgetreten ist und zu einer Lichtreaktion geführt hatte.<a href="#cite_note-Day-14">[14]</a> Dafür spricht, dass die Luciferase auch effizient Coenzym A an das Luciferinmolekül kondensieren kann und somit die Funktion einer klassischen <a href="Fetts%C3%A4ure-CoA-Ligasen" class="mw-redirect" title="Fettsäure-CoA-Ligasen">Fettsäure-CoA-Ligase</a> erfüllt.<a href="#cite_note-25">[25]</a> Die Luciferase kann in diesem Zusammenhang auch <a href="Fetts%C3%A4uren" title="Fettsäuren">Fettsäuren</a> wie beispielsweise <a href="Arachidons%C3%A4ure" title="Arachidonsäure">Arachidonsäure</a> verwenden, die ähnliche strukturelle Eigenschaften mit dem Luciferin teilt.

Aufgrund dieser zusätzlichen katalytischen Eigenschaft könnte die ursprüngliche Luciferase eine Fettsäure-CoA-Ligase gewesen sein. Durch das Auftreten des Luciferins und der damit verbundenen Lichtreaktion ergab sich ein Selektionsvorteil: Die Adenylierungsreaktion hatte sich im Laufe der Zeit durchgesetzt.

Diese These wurde am nicht lumineszierenden <a href="Mehlk%C3%A4fer" title="Mehlkäfer">Mehlwurm</a> Tenebrio molitor demonstriert. Dieser besitzt kein Luciferin, aber Fettsäure-CoA-Ligasen. Interessanterweise kann durch Zugabe von Luciferin auch dort eine Lichtreaktion beobachtet werden. Aber ohne Kenntnisse darüber, wie die Biosynthese des Leuchtkäferluciferins abläuft, ist eine genauere evolutionäre Analyse schwierig.

Sequenzvergleiche lassen darauf schließen, dass der gemeinsame Vorfahre aller Leuchtkäfer (Lampyridae) vor etwa 100 Millionen Jahren in der Mitte der <a href="Kreide_(Geologie)" title="Kreide (Geologie)">Kreidezeit</a> ebenfalls biolumineszent war und grünes Licht emittieren konnte.<a href="#cite_note-:2-26">[26]</a> Vor ca. 70 Millionen Jahren erfolgte eine <a href="Genduplikation" title="Genduplikation">Genduplikation</a> des Luciferasegens, wodurch eine Luciferase des Types 1 und 2 entstanden. Im Laufe der Zeit folgte eine Aufgabenteilung: Während die Luc1-Typ-Luciferase für das Leuchten am Hinterleib der Glühwürmchen (in den Leuchtzellen, den sog. „Laternen“)<a href="#cite_note-27">[27]</a> im Larven-, Puppen- und adultem Stadium zuständig ist, ermöglicht die Luc2-Typ-Luciferase eine Biolumineszenz in den Eiern und dem Körper der Puppe. Der damalige Zweck der Biolumineszenz des letzten gemeinsamen Vorfahrens war wahrscheinlich eine Form des <a href="Aposematismus" title="Aposematismus">Aposematismus</a>, nach Genduplikation konnten manche Arten diesen für eine komplexe Sexualkommunikation erweitern (wie z. B. bei P. pyralis und Luciola parvula).<a href="#cite_note-:2-26">[26]</a> Dadurch verschob sich das Leuchten ins Gelbe.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Lumineszenz_anderer_Insekten">Lumineszenz anderer Insekten</h4></div>

Auch bei lumineszierenden Insekten der beiden anderen Familien Phenogodidae und Elateroidae kommt das Leuchtkäfer-Luciferin vor.<a href="#cite_note-Shimo1-10">[10]</a> So ist das Biolumineszenzsystem aus <a href="Federleuchtk%C3%A4fer" title="Federleuchtkäfer">Federleuchtkäfern</a> (z. B. Phrixothrix, <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> railroad worm) oder <a href="Schnellk%C3%A4fer" title="Schnellkäfer">Schnellkäfern</a> (z. B. die Feuerfliege Pyrophorus noctilucus) mit denen aus Leuchtkäfern nahezu identisch. Bei den Federleuchtkäfern zeigen aber nur die Larven Biolumineszenz, die adulten Tiere nicht.

Dagegen weisen lumineszierende <a href="Zweifl%C3%BCgler" title="Zweiflügler">Zweiflügler</a> (Diptera) (<a href="Arachnocampa" title="Arachnocampa">Arachnocampa</a> oder Orfelia) keine Gemeinsamkeiten mit dem Luciferin aus Leuchtkäfern auf. So gehört zwar die 59 kDa große Luciferase von <a href="Arachnocampa_luminosa" title="Arachnocampa luminosa">Arachnocampa luminosa</a> zur selben Proteinfamilie wie die der Leuchtkäfer an (31%ige Sequenzidentität), kann aber nicht das Leuchtkäfer-Luciferin umsetzen.<a href="#cite_note-28">[28]</a> Dieses Luciferase-Luciferin-System setzt in einer ATP-, Mg2+ und Sauerstoff-abhängigen Reaktion ein <a href="Chinolin" title="Chinolin">Chinolin</a>-artiges Luciferin um. Das von den Larven der nordamerikanischen Pilzmücke (Orfelia fultoni) emittierte Licht ist im Übrigen das blaueste (λmax = 460 nm), das von Insekten generiert wird.<a href="#cite_note-Shimo1-10">[10]</a> Diese leben beispielsweise in den <a href="Waitomo_Caves" title="Waitomo Caves">Waitomo Caves</a>.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Dehydroluciferin">Dehydroluciferin</h4></div>

In vitro wurde gezeigt, dass enzymgebundenes, adenyliertes D-Luciferin (D-LH2·AMP) auch in einer Dunkelreaktion umgesetzt werden kann. Hierbei reagiert dieses durch Sauerstoff zu <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> und Dehydroluciferin (L·AMP). Letzteres kann aus der Luciferase mittels Pyrophosphat freigesetzt werden, dabei entsteht ATP.

L·AMP ist ein potenter <a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibitor</a> der Luciferase. Ob die Bildung von Dehydroluciferin auch unter physiologischen Bedingungen stattfindet, ist unbekannt. Zumindest könnte das dabei entstehende <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> (H2O2) in den Peroxisomen schnell entgiftet werden.<a href="#cite_note-Marques,_SM_2009-29">[29]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Tetrapyrrol,_das_Luciferin_von_Dinoflagellaten_und_Euphausiidae">Tetrapyrrol, das Luciferin von Dinoflagellaten und Euphausiidae</h3></div>

<li class="gallerycaption">Biolumineszenz von Dinoflagellaten, durch das Brechen der Wellen hervorgerufen</li>

<div class="gallerytext">Strand in der Nähe von Manasquan (<a href="New_Jersey" title="New Jersey">New Jersey</a>, USA)</div>

</li>

<div class="gallerytext">Ähnliche Aufnahme (Manasquan)</div>

</li>

<div class="gallerytext">Aufnahme in der Nähe von <a href="Carlsbad_(Kalifornien)" title="Carlsbad (Kalifornien)">Carlsbad</a> (Kalifornien, USA)</div>

</li>

<div class="gallerytext">Aufnahme am Strand von <a href="Seal_Beach" title="Seal Beach">Seal Beach</a> (Kalifornien, USA)</div>

</li>

</ul>

Das Luciferin in dieser Gruppe entspricht dem chemischen Grundbau eines linearen, offenen Tetrapyrrols und findet sich unter anderem bei <a href="Dinoflagellaten" title="Dinoflagellaten">Dinoflagellaten</a> (<a href="Noctiluca" class="mw-redirect" title="Noctiluca">Noctiluca</a>, <a href="Gonyaulax" title="Gonyaulax">Gonyaulax</a>, <a href="Pyrocystis" title="Pyrocystis">Pyrocystis</a>). <a href="Meeresleuchten" title="Meeresleuchten">Meeresleuchten</a>, welches früher fälschlicherweise als <a href="Phosphoreszenz" title="Phosphoreszenz">Phosphoreszenz</a> bezeichnet wurde, geht größtenteils auf diese einzelligen Algen zurück.<a href="#cite_note-Shimo249-30">[30]</a> Die Untersuchungen des Luciferin-Luciferase Systems begannen Ende der 1950er Jahre an der Dinoflagellate <a href="Lingulodinium_polyedra" title="Lingulodinium polyedra">Lingulodinium polyedra</a> (synonym: Gonyaulax polyedra) durch die Arbeiten von J. Woodland Hastings und Mitarbeitern. Die <a href="Gattung_(Biologie)" title="Gattung (Biologie)">Gattung</a> Pyrocystis gilt mittlerweile als Modellorganismus bei der Erforschung der Biolumineszenz bei Dinoflagellaten.<a href="#cite_note-:3-31">[31]</a>

Für die Lichtemission sind neben dem Luciferin und einer korrespondieren, ca. 135 kDa großen Luciferase (LCF) häufig auch ein sogenanntes Luciferin-Bindeprotein (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> luciferin-binding protein, LBP) notwendig.<a href="#cite_note-32">[32]</a><a href="#cite_note-33">[33]</a> LBD ist ein <a href="Dimer" title="Dimer">Homodimer</a>, eine Untereinheit ist 72 kDa groß. Das Luciferin dieser Familie ist extrem instabil bei niedrigen pH-Werten (< pH 4), hohen Salz- und bereits niedrigen Sauerstoffkonzentrationen. Es konnte gezeigt werden, dass das LBD bei pH 8,0 an das Dinoflagellaten-Luciferin bindet, nicht aber bei pH 6,3.<a href="#cite_note-34">[34]</a> Dadurch soll das Substrat bis zur Reaktion geschützt werden, die bei L. polyedra am besten bei pH 6,3 abläuft, zumal die Luciferase im leicht alkalischen Milieu (pH 8,0) inaktiv ist.<a href="#cite_note-35">[35]</a> Für die Umsetzung des Luciferins mit Sauerstoff wurde vorgeschlagen, dass diese über mehrere Zwischenstufen über Radikale abläuft.<a href="#cite_note-Shimo249-30">[30]</a> Die Reaktion selbst findet dabei in speziellen <a href="Organelle" class="mw-redirect" title="Organelle">Organellen</a> statt, die sogenannten Scintillone.<a href="#cite_note-36">[36]</a><a href="#cite_note-:3-31">[31]</a> Diese sind im Durchschnitt 0,4 µM groß und enthalten hauptsächlich Luciferasen, Luciferine und (je nach Spezies) LBPs.<a href="#cite_note-Hastings96-15">[15]</a><a href="#cite_note-:3-31">[31]</a> Die Scintillone werden während der Nacht an die Peripherie der Zelle transferiert. Das Licht, das bei dieser Reaktion entsteht, erscheint blau-grünlich (Anregungsmaximum bei λmax = 390 nm, Emissionsmaximum von bei ca. λmax = 480 nm<a href="#cite_note-:3-31">[31]</a>). Als Lichtemitter dient ein enzymgebundenes Intermediat des zu umsetzenden Luciferins.<a href="#cite_note-Hastings96-15">[15]</a> Voll aktiviert kann P. lunula während der Nachtperiode etwa 4 Milliarden Photonen emittieren.<a href="#cite_note-:3-31">[31]</a>

Es ist heute noch nicht geklärt, ob sich das Luciferin wegen seiner Verwandtschaft zu <a href="Chlorophyll" class="mw-redirect" title="Chlorophyll">Chlorophyll a</a> aus diesem ableitet (photooxidatives Abbauprodukt)<a href="#cite_note-:3-31">[31]</a> oder erst aus mehreren Aminosäuren (<a href="Glycin" title="Glycin">Glycinen</a> und <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäuren</a>) schrittweise aufgebaut werden muss.<a href="#cite_note-38">[38]</a> Gegen ersteres spricht der Umstand, dass beispielsweise in L. polyedra nur während der Nacht das Luciferin verfügbar ist, so dass ein oxidativer Abbau mittels Sonnenlicht nicht möglich wäre.<a href="#cite_note-:3-31">[31]</a> Außerdem ist es paradox, dass das bei der Lichtreaktion entstehende oxy-Luciferin kein Fluorophor ist.<a href="#cite_note-Wilson_Hastings-37">[37]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Komponente_F_bei_Krill">Komponente F bei Krill</h4></div>

Ein Luciferin mit nahezu identischer Struktur wurde auch bei lumineszierenden Euphausiidae (<a href="Krill" title="Krill">Krill</a>) gefunden, z. B. bei <a href="Meganyctiphanes_norvegica" title="Meganyctiphanes norvegica">Meganyctiphanes norvegica</a> oder Euphausia pacifica. Dort wird es als Komponente F bezeichnet, welches über die Nahrung aufgenommen wird.<a href="#cite_note-39">[39]</a> Der Reaktionsmechanismus entspricht dem der Dinoflagellaten.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Flavin,_ein_bakterielles_Luciferin">Flavin, ein bakterielles Luciferin</h3></div>

Lumineszierende <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> nutzen reduziertes <a href="Flavinmononukleotid" title="Flavinmononukleotid">Flavinmononukleotid</a> (FMNH2, was auch als Riboflavin-5-phosphat bezeichnet wird) für eine lichtgebende Reaktion. Sie kommen entweder – seltener – terrestrisch vor (<a href="Vibrionen" title="Vibrionen">Vibrio</a>, Xenorhabdus, <a href="Photorhabdus" title="Photorhabdus">Photorhabdus</a>)<a href="#cite_note-Shimo30-40">[40]</a><a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> oder frei lebend im Meer (Beneckea, Vibrio) bzw. <a href="Symbiose" title="Symbiose">symbiotisch</a> oder <a href="Parasitismus" title="Parasitismus">parasitär</a> in oder auf anderen Tieren.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> Sie sind für die Biolumineszenz vieler leuchtender Tiefseefische verantwortlich, dort werden sie als Symbionten in speziellen <a href="Leuchtorgane" class="mw-redirect" title="Leuchtorgane">Leuchtorganen</a> (<a href="Photobacterium" class="mw-redirect" title="Photobacterium">Photobacterium</a>) gehalten. Schließlich findet man biolumineszente Bakterien auch im Nährstoffkreislauf wieder: In den mittleren Tiefen des Ozeans haften sie an Kot, der Fische durch die Biolumineszenz jener Bakterien anlockt.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> Nach Aufnahme finden sie im Fischdarm bessere Überlebensbedingungen. Die bisher identifizierten biolumineszierenden Bakterien sind alle <a href="Gram-F%C3%A4rbung" title="Gram-Färbung">Gram</a>-negativ, stabförmig, beweglich und fakultativ anaerob.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> Ein bekanntes Bakterium mit Biolumineszenzeigenschaft ist beispielsweise <a href="Aliivibrio_fischeri" title="Aliivibrio fischeri">Aliivibrio fischeri</a>. Biolumineszente Bakterien wurden in den <a href="Familie_(Biologie)" title="Familie (Biologie)">Familien</a> <a href="Vibrionaceae" title="Vibrionaceae">Vibrionaceae</a>, Shewanellaceae und <a href="Enterobacteriaceae" title="Enterobacteriaceae">Enterobacteriaceae</a> identifiziert, und dort unter den Gattungen <a href="Vibrionen" title="Vibrionen">Vibrio</a>, <a href="Photobakterien" title="Photobakterien">Photobacterium</a>, Aliivibrio, Photorhabdus and Shewanella.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a>

Die Untersuchung der bakteriellen Biolumineszenz führte in den 1950er Jahren zu besonderen Fortschritten. Die Forscher Milton J. Cormier und <a href="Bernard_L._Strehler" title="Bernard L. Strehler">Bernard L. Strehler</a> fanden heraus, für die Biolumineszenzreaktion vier Faktoren notwendig sind: Neben dem FMNH2 wird eine Luciferase, molekularer Sauerstoff und ein langkettiger <a href="Aldehyde" title="Aldehyde">Aldehyd</a> eines gesättigten <a href="Kohlenwasserstoffe" title="Kohlenwasserstoffe">Kohlenwasserstoffes</a> benötigt. Der Aldehyd, <a href="Hexadecanal" title="Hexadecanal">Hexadecanal</a>, wurde vor seiner chemischen Identifizierung als „kidney cortex factor“ bezeichnet, da der Aldehyd aus der <a href="Nebennierenrinde" class="mw-redirect" title="Nebennierenrinde">Nebennierenrinde</a> von <a href="Hausschwein" title="Hausschwein">Schweinen</a> isoliert wurde. Für die Lichtreaktion können auch andere Aldehyde verwendet werden, beispielsweise <a href="Decanal" title="Decanal">Decanal</a> oder <a href="Dodecanal" title="Dodecanal">Dodecanal</a>. Folgende Tabelle gibt die Zusammensetzung aus 40 g isolierter Bakterien wieder. Es wird angenommen, dass hauptsächlich <a href="Tetradecanal" title="Tetradecanal">Tetradecanal</a> umgesetzt wird.

<th>Aldehyd

</th>

<th>P. phosphoreum

</th>

<th>A. fischeri

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">10C-Atome (<a href="Decanal" title="Decanal">Decanal</a>)

</td>

<td>< 1 nmol

</td>

<td>< 1 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">11C-Atome

</td>

<td>< 1 nmol

</td>

<td>< 1 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">12C-Atome (<a href="Dodecanal" title="Dodecanal">Dodecanal</a>)

</td>

<td>30 nmol

</td>

<td>32 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">13C-Atome

</td>

<td>6 nmol

</td>

<td>2 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">14C-Atome (<a href="Tetradecanal" title="Tetradecanal">Tetradecanal</a>)

</td>

<td>380 nmol

</td>

<td>29 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">15C-Atome

</td>

<td>6 nmol

</td>

<td>6 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">16C-Atome (<a href="Hexadecanal" title="Hexadecanal">Hexadecanal</a>)

</td>

<td>180 nmol

</td>

<td>18 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">17C-Atome

</td>

<td>< 1 nmol

</td>

<td>2 nmol

</td></tr>

<tr>

<td style="text-align:left">18C-Atome

</td>

<td>< 1 nmol

</td>

<td>< 1 nmol

</td></tr></tbody></table>

FMNH2 und der Aldehyd werden sauerstoffabhängig zu FMN und einer <a href="Carbons%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Carbonsäure">Carbonsäure</a> umgesetzt, gemäß (vgl. auch Abbildung):

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

</mrow>

<msub>

</mrow>

</msub>

</mrow>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {FMNH_{2}+O_{2}+R{\text{-}}CHO\longrightarrow FMN+H_{2}O+R{\text{-}}COOH+h\nu } }</annotation>

</semantics>

</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/e893177487a01a1f6c29b521eaf7e3ea2a084b5d.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.671ex; width:60.109ex; height:2.509ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {FMNH_{2}+O_{2}+R{\text{-}}CHO\longrightarrow FMN+H_{2}O+R{\text{-}}COOH+h\nu } }" loading="lazy"></dd></dl>

Diese Reaktion katalysiert eine bakterielle Luciferase, eine Flavin-abhängige <a href="Monooxygenase" class="mw-redirect" title="Monooxygenase">Monooxygenase</a>. Da diese gleichzeitig den Aldehyd zur Carbonsäure oxidiert, handelt es sich um eine Oxidase mit gemischter Funktion. In allen lumineszierenden Bakterien ist die Luciferase ein Heterodimer mit 76±4 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a> Größe. Sie setzt sich aus einer α- und β-<a href="Protein-Untereinheit" title="Protein-Untereinheit">Protein-Untereinheit</a> (40–42 kDa bzw. 37–39 kDa) zusammen, die getrennt kaum Aktivität zeigen.<a href="#cite_note-Tu-41">[41]</a> Das <a href="Aktives_Zentrum" title="Aktives Zentrum">katalytische Zentrum</a> befindet sich wahrscheinlich in der α-Untereinheit. Die β-Untereinheit ist vermutlich für die Stabilität, Struktur und Quantenausbeute nötig.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> Die Luciferase ist bei pH-Werten zwischen 6,0–8,5 (Photobacterium phosphorerum, A. fischeri) bzw. 6,0–9,5 (Benecka harveyi) aktiv, jedoch nicht bei Temperaturen über 30–35 °C.<a href="#cite_note-Shimo30-40">[40]</a> Eine Kristallstruktur der Luciferase aus Vibrio harveyi wurde mit einer Auflösung von 150 <a href="Pikometer" class="mw-redirect" title="Pikometer">pm</a> gelöst.<a href="#cite_note-42">[42]</a>

FMNH2 in freier Lösung ist instabil und oxidiert leicht. Enzymgebunden jedoch erhöht sich dessen Stabilität und wird durch Sauerstoff an Position C4a <a href="Nukleophilie" title="Nukleophilie">nukleophil</a> angegriffen. Dabei entsteht ein 4a-<a href="Hydroperoxide" title="Hydroperoxide">Hydroperoxid</a>, welches ungewöhnlich stabil vorliegt.<a href="#cite_note-Shimo30-40">[40]</a> Dieses reagiert mit dem Aldehyd zu einem Peroxyhemiacetal, was schließlich zur Fettsäure und einem 4a-Hydroxyflavin zerfällt. Letzteres ist in einem angeregten Zustand und fällt unter Lichtabgabe in den Grundzustand zurück. Damit ist das 4a-Hydroxyflavin der eigentliche Lichtemitter. Im Grundzustand wird dieses zu FMN hydrolysiert.

Bei der durch die Luciferase katalysierten Reaktion wird blau-grünes Licht emittiert, das <a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a> ein Emissionsmaximum bei ca. λmax = 490 nm hat. <a href="In_vivo" title="In vivo">In vivo</a> wurden indes Wellenlängenmaxima von 472 nm bis 545 nm beobachtet. Der Grund dafür ist die Übertragung der Anregungsenergie auf fluoreszierende Proteine via <a href="F%C3%B6rster-Resonanzenergietransfer" title="Förster-Resonanzenergietransfer">FRET</a>.<a href="#cite_note-Shimo30-40">[40]</a> Es wurde zwei Klassen an fluoreszierenden Proteinen identifiziert: blaufluoreszierende Lumazinproteine (LumPs) mit Lumazin als Chromophor (P. phosphoreum, A. fischeri). Alternativ bilden die gelbfluoreszierenden Proteine (YFPs) die zweite Klasse, die als Chromophor FMN oder <a href="Riboflavin" title="Riboflavin">Riboflavin</a> aufweisen (A. fischeri Stamm Y-1). Mit den LumPs verschiebt sich das Emissionsmaximum von 490 nm nach 476 nm, bei YFPs von 484 nm nach 534 nm. Für eine Energieübertragung gemäß FRET muss der Luciferin-Luciferase-Komplex an den jeweiligen fluoreszierenden Proteinen gebunden sein.

Die Quantenausbeute liegt bei 0,10–0,16.<a href="#cite_note-Shimo30-40">[40]</a>

Das FMNH2 für die Biolumineszenzreaktion wird durch eine <a href="Flavokinase" title="Flavokinase">Riboflavinkinase</a> unter ATP-Verbrauch aus Riboflavin (<a href="Vitamin_B2" class="mw-redirect" title="Vitamin B2">Vitamin B2</a>) gewonnen. Nach der Reaktion wird FMNH2 aber aus FMN regeneriert, was eine Flavinreduktase<a href="#cite_note-43">[43]</a> unter NAD(P)H-Verbrauch katalysiert. Da die Menge vorkommender Aldehyde in der Bakterienzelle (vgl. Tabelle oben) nur für eine sehr kurze Biolumineszenz reicht, werden die Aldehyde ständig regeneriert.<a href="#cite_note-Shimo30-40">[40]</a> Hierbei wird das langkettige Aldehyd aus der bei der Reaktion entstandenen Fettsäure zurückgewonnen, was im sogenannten Fettsäure-Reduktase-Komplex<a href="#cite_note-44">[44]</a> unter Verbrauch von ATP und NAD(P)H katalysiert wird.

Die Biolumineszenzreaktion verbraucht viel Energie, da für die Regenerierung der Komponenten bereits zwei Moleküle NAD(P)H und ein Molekül ATP benötigt werden. Infolgedessen muss diese Lichtreaktion entsprechend kontrolliert werden.<a href="#cite_note-Tu-41">[41]</a> Zudem haben Flavinreduktasen eine höhere Wechselzahl als die Luciferase. Bei einer unkontrollierten Aktivität wird zu viel FMNH2 produziert. Durch dessen schnelle Oxidation (vgl. oben) würde somit viel NAD(P)H verschwendet werden. Dies betont die Notwendigkeit einer Regulation.

Alle Proteine, die etwas mit der Biolumineszenzreaktion zu tun haben, werden durch sogenannte lux-Gene kodiert (lat. lux Licht). Die Untereinheiten der Luciferase werden von den luxA bzw. luxB-Genen kodiert, wobei das luxB-Gen wahrscheinlich durch Genduplikation aus dem luxA-Gen entstanden ist (30%ige Sequenzidentität).<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> LuxA und LuxB wurden bereits erfolgreich als Marker <a href="Klonierung" title="Klonierung">kloniert</a>. LuxC,D und E kodieren für den Fettsäurereduktasekomplex, hierbei luxC für eine NADPH-abhängige Acylproteinreduktase (etwa 54 kDa), luxD für eine <a href="Acyltransferase" title="Acyltransferase">Acyltransferase</a> (etwa 33 kDa) und luxE für eine Acylproteinsynthetase (etwa 42 kDa).<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a>

Die lux-Gene befinden sich auf einem <a href="Operon" title="Operon">Operon</a>, das durch einen einzigen <a href="Promotor_(Genetik)" title="Promotor (Genetik)">Promotor</a> reguliert wird.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a> Hierbei ist die Anordnung der Gene (luxCDABE) unter den biolumineszenten Bakterien konserviert. Darüber hinaus haben manche biolumineszente Bakterien noch ein weiteres Gen auf dem lux-Operon, luxG, das für eine <a href="Biliverdin-Reduktase" title="Biliverdin-Reduktase">Flavinreduktase</a> kodiert. Weitere Gene wurden innerhalb des lux-Operons oder in einem benachbarten Operon (luxR) identifiziert, wie z. B. luxF, ribEBHA oder luxI.<a href="#cite_note-:0-6">[6]</a>

Für In-vitro-Experimente nutzt man die lux-Gene aus A. fischerii.<a href="#cite_note-45">[45]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Coelenterazin,_die_gemeinsame_chemische_Komponente_vieler_biolumineszenter_Meeresorganismen">Coelenterazin, die gemeinsame chemische Komponente vieler biolumineszenter Meeresorganismen</h3></div>

Durch die Arbeiten von Milton J. Cormier an der <a href="Seefedern" title="Seefedern">Seefedernart</a> <a href="Renilla_reniformis" title="Renilla reniformis">Renilla reniformis</a> und von Frank H. Johnson an der Qualle A. victoria wurde das Luciferin Coelenterazin entdeckt. Dieses ist unter biolumineszenten Meeresorganismen sehr weit verbreitet, beispielsweise bei Vertretern der <a href="Nesseltiere" title="Nesseltiere">Nesseltiere</a> (Cnidaria) <a href="Rippenquallen" title="Rippenquallen">Rippenquallen</a> (Ctenophora), <a href="Weichtiere" title="Weichtiere">Weichtiere</a> (Molusca), <a href="Gliederf%C3%BC%C3%9Fer" title="Gliederfüßer">Gliederfüßer</a> (Arthropoda) und <a href="Chordatiere" title="Chordatiere">Chordatiere</a> (Chordata).<a href="#cite_note-46">[46]</a><a href="#cite_note-47">[47]</a><a href="#cite_note-48">[48]</a> Coelenteratzine wurde aber nicht in terrestrischen Lebewesen oder Ringelwürmern (Annelida) entdeckt. Manchmal kommen sie auch in geringen Mengen in nicht-biolumineszenten Organismen vor, wie beispielsweise im <a href="Schw%C3%A4mme" title="Schwämme">Feuerschwamm</a> Microcina prolifera. Dieser enthält auch keine Luciferase.

Coelenterazin weist eine Aminopyrazingrundstruktur auf und liegt als lichtgebende Komponente als bona fide Luciferin vor. Häufig ist es auch als Chromophor gebunden in Photoproteinen wie z. B. <a href="Aequorin" title="Aequorin">Aequorin</a>, Obelin oder Symplectin. Auch Derivate von Coelenterazin werden von zahlreichen marinen Lebewesen genutzt.

Unmodifiziert ist Coelenterazin kaum in neutral-wässrigen Lösungen stabil, dort oxidiert es leicht durch Luftsauerstoff. In Methanol liegt es stabiler vor. Dort fluoresziert es gelblich (ε = 9800 M−1·cm−1, λmax = 435 nm). Allgemein reagieren Coelenterazine mit Sauerstoff zu Coelenteramiden. Hierbei tritt eine Decarboxylierung ein, es bildet sich das Anion eines Coelenteramides. Dieses ist auch der Lichtemitter, so dass allgemein blaues Licht emittiert wird. Diese Reaktion kann biokatalysiert werden (Biolumineszenz), findet aber auch spontan statt (<a href="Chemolumineszenz" class="mw-redirect" title="Chemolumineszenz">Chemolumineszenz</a>). Die biolumineszente Reaktion wird im folgenden Absatz erläutert.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Mechanismus">Mechanismus</h4></div>

1962 wurde das Photoprotein <a href="Aequorin" title="Aequorin">Aequorin</a> aus Aequorea victoria isoliert und dabei 1974 Coelenterazin als das Luciferin identifiziert.<a href="#cite_note-49">[49]</a><a href="#cite_note-50">[50]</a> Wie nun die biochemischen Mechanismen für das Luciferin-Luciferase-System mit Imidazolpryazinen ablaufen, wurde 2000 anhand von A. victoria gezeigt.<a href="#cite_note-51">[51]</a> Hierbei spielt das Aequorin eine wesentliche Rolle. Aequorin ist ein kleines Photoprotein und befindet sich am Rand des Schirmes in der Qualle. Bei Aequorin ist das Luciferin (<a href="Coelenterazin" title="Coelenterazin">Coelenterazin</a>) bereits durch eine Peroxidbrücke mit dem Proteinteil verbunden. Infolgedessen führt das Photoprotein bereits das oxidierende Agens O2 mit sich. In enzymgebundener Form kann Coelenterazin so auch längere Zeit aufbewahrt werden. Aequorin besitzt drei Bindestellen für Calciumionen. Wenn Calciumionen daran binden, ändert sich die <a href="Konformation" title="Konformation">Konformation</a> des Proteins derart, dass eine intramolekulare Reaktion mit dem Coelenterazin ausgelöst wird. Dieses reagiert zunächst zu einem instabilen Dioxetanonring, so dass nach Abspaltung von CO2 schließlich das Anion von Coelenteramid entsteht. Nach Relaxation in den Grundzustand wird ein Lichtquant mit einer <a href="Wellenl%C3%A4nge" title="Wellenlänge">Wellenlänge</a> von λmax = 465 nm emittiert. Wegen dieses blauen Leuchtens wird das Protein auch als das blaufluoreszierende Protein (blue fluorescent protein) (BFP)<a href="#cite_note-52">[52]</a> bezeichnet. Das Photoprotein wird in Anwesenheit von Coelenterazin und molekularem Sauerstoff schließlich regeneriert.

Aequorea victoria fluoresziert aber nicht blau, sondern grün. Das liegt daran, dass das blau fluoreszierende Protein die Energie der Biolumineszenzreaktion <a href="FRET" class="mw-redirect" title="FRET">strahlungslos</a> auf das sogenannte grün fluoreszierende Protein (<a href="Gr%C3%BCn_fluoreszierendes_Protein" title="Grün fluoreszierendes Protein">GFP</a>) überträgt.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Watasenia-Luciferin">Watasenia-Luciferin</h4></div>

Der biolumineszente Tiefseetintenfisch <a href="Watasenia_scintillans" class="mw-redirect" title="Watasenia scintillans">Watasenia scintillans</a> wurde erstmals 1905 beschrieben (damals noch als Abraliopsis scintillans).<a href="#cite_note-53">[53]</a> Er besitzt zahlreiche Photophore am gesamten Körper, die bläulich wie ein Sternenhimmel leuchten. Für die Biolumineszenzreaktion ist ein modifiziertes Coelenterazin nötig. Dieses ist ein Disulfat von Coelenterazin und wurde 1976 aus der Leber des Tintenfisches isoliert.<a href="#cite_note-54">[54]</a> Es wird als Watasenia-Luciferin bezeichnet. In neutral wässrigen Lösungen ist es instabil und neigt zur Autooxidation (<a href="Chemolumineszenz" class="mw-redirect" title="Chemolumineszenz">Chemolumineszenz</a>), was insbesondere durch Anwesenheit durch Wasserstoffperoxid und Eisen(II)-ionen induziert wird. In wässrigen Lösungen ist das Luciferin stark fluoreszierend (λmax = 400 nm).<a href="#cite_note-Shimo200-55">[55]</a>

Das Watasenia-Luciferin wird durch eine noch nicht isolierte, membrangebundene Luciferase umgesetzt, in dessen Folge blaues Licht emittiert wird (λmax = 470 nm). Die Reaktion hat ein pH-Optimum bei 8,8 sowie ein Temperaturoptimum von 5 °C und benötigt neben molekularem Sauerstoff ATP und Mg2+.<a href="#cite_note-56">[56]</a> Die Quantenausbeute liegt bei 0,36. Für den Reaktionsmechanismus wurde vorgeschlagen, dass das Luciferin mittels ATP adenyliert wird, damit dieses an die Luciferase binden kann. Der weitere Reaktionsverlauf beinhaltet die Bildung eines Dioxetanonringes und schließlich die des Coelenteramidanions, so wie oben allgemein dargestellt.<a href="#cite_note-Shimo200-55">[55]</a> Es entsteht dabei Licht zwischen 400 und 580 nm (λmax = 470 nm).<a href="#cite_note-57">[57]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Vargula-Luciferin">Vargula-Luciferin</h4></div>

Die <a href="Muschelkrebse" class="mw-redirect" title="Muschelkrebse">Muschelkrebse</a> der Art Vargula hilgendorfii (auch bis 1962<a href="#cite_note-Morin2011-58">[58]</a> als Cypridina hilgendorfii bezeichnet) scheiden eine lumineszierende Flüssigkeit ins Meerwasser aus, falls diese sich bedroht fühlen. Biochemische Untersuchungen über das bei in diesen Muschelkrebsen enthaltene Luciferase-Luciferin-System wurden Anfang des 20. Jahrhunderts von Harvey eingeleitet. Inzwischen ist es genau untersucht.

Das Luciferin, Vargulin, wurde 1957 isoliert und 1966 als Imidazolpryazinkomponente identifiziert. Es ist in Wasser, Methanol und alkoholischen Lösungsmitteln löslich. Vargulin hat in neutralen Lösungen eine gelbe Farbe und zeigt in Methanol ein Absorptionsmaximum bei λmax = 432 nm mit einem molaren Extinktionskoeffizienten von ε = 9000 M−1·cm−1. In wässrigen Lösungen ist es zudem leicht fluoreszierend (Anregungsmaximum bei λmax = 540 nm). Vargulin ist sehr instabil und wird besonders durch Luftsauerstoff, aber auch <a href="Blei(IV)-oxid" title="Blei(IV)-oxid">Blei(IV)-oxid</a>, oxidiert. Dabei kann auch Licht ausgesendet werden, so dass hier – besonders in organischen Lösungsmitteln wie <a href="Diglyme" class="mw-redirect" title="Diglyme">Diglym</a> – eine Chemolumineszenzreaktion vorliegt.

In den Muschelkrebsen wird Vargulin durch eine Luciferase zum Coelenteramid, dem Oxyluciferin, umgesetzt, wobei blaues Licht freigesetzt wird (λmax = 463 nm). Die Luciferase ist 60–70 kDa großes Monomer mit 555 Aminosäuren. Es weist viele Cysteine auf und ist ein saures Protein (<a href="Zwitterion" title="Zwitterion">isoelektrischer Punkt</a> von 4,35).

Bei der Biolumineszenzreaktion wird Vargulin an die Luciferase gebunden und am C2-Atom oxygeniert. Dabei entsteht ein Peroxidanion, welches zum Dioxetanonring zyklisiert. Dieses decarboxyliert spontan und bildet das Anion des Coelenteramids, was in einem angeregten Zustand vorliegt. Nach Aussendung eines Lichtquants fällt dieses wieder in den Grundzustand zurück, Oxyluciferin wird freigesetzt. Der Lichtemitter der Reaktion ist das an der Luciferase gebundene Oxyluciferin.

Die Quantenausbeute ist temperatur- und pH-Wert-abhängig und liegt bei Q = 0,30.<a href="#cite_note-59">[59]</a> Als Nebenreaktion entsteht zu 10 bis 15 % auch Etioluciferin, dabei wird aber kein Licht ausgestrahlt.

Bereits 1966 wurde vermutet, dass jenes Luciferin aus L-<a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a>, L-<a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> und L-<a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> aufgebaut wird. Hierfür gibt es mittlerweile immer mehr Hinweise.<a href="#cite_note-60">[60]</a><a href="#cite_note-61">[61]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Dehydrocoelenterazin_aus_Symplectoteuthis_oualaniensis">Dehydrocoelenterazin aus Symplectoteuthis oualaniensis</h4></div>

Symplectoteuthis oualaniensis (japanischer Name Tobi-ika) ist ein im <a href="Pazifischer_Ozean" title="Pazifischer Ozean">Pazifik</a> und <a href="Indischer_Ozean" title="Indischer Ozean">Indischen Ozean</a> weit verbreiteter Tintenfisch. Die erste Studie über seine Biolumineszenz wurde 1981 veröffentlicht.<a href="#cite_note-62">[62]</a> Der Tintenfisch setzt Dehydrocoelenterazin durch ein spezielles Photoprotein um, was als „Symplectin“ bezeichnet wird. Dort liegt es wie bei anderen Photoproteinen (Aequorin, Obelin) als Chromophor über ein Cystein kovalent gebunden vor. Das bei der Umsetzung emittierte Licht ist bläulich, es wurden verschiedene Emissionsmaxima λmax angegeben (456 nm, 470 nm, 480 nm). Gebundenes Dehydrocoelenterazin wird an der C2-Position oxygeniert, nach der Biolumineszenzreaktion entsteht Coelenteramid und Apo-„Symplectin“. Letzteres wird durch ein Molekül Dehydrocoelenterazin wieder zu „Symplectin“ regeneriert.

Der nahe verwandte Tintenfisch Symplectoteuthis luminosa (japanischer Name Suji-ika) zeigt auch eine Biolumineszenz. Die involvierten chemischen Komponenten und der Mechanismus der Biolumineszenzreaktion ähneln bzw. gleichen denen von S. oualaniensis. Aus der Leber des Tintenfisches können größere Mengen an Dehydrocoelenterazin isoliert werden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biolumineszente_Pilze">Biolumineszente Pilze</h2></div>

Seit der <a href="Antike" title="Antike">Antike</a> sind <a href="Liste_von_biolumineszenten_Pilzen" title="Liste von biolumineszenten Pilzen">biolumineszente Pilze</a> bekannt, deren Fruchtkörper ein konstantes Leuchten erzeugen. Biolumineszenz wurde 1959 beim <a href="Myzel" class="mw-redirect" title="Myzel">Myzel</a> der Pilze Collybia velutipes und <a href="Honiggelber_Hallimasch" title="Honiggelber Hallimasch">Armillaria mellea</a> durch Zusammenführen kalter und gekochter Extrakte unter Zugabe von NADPH erzeugt.<a href="#cite_note-63">[63]</a>

2015 wurde beim Pilz <a href="Pholiota_squarrosa" class="mw-redirect" title="Pholiota squarrosa">Pholiota squarrosa</a> Hispidin als Luciferinvorläufer identifiziert. Dieses wird durch eine lösliche NADP(H)-abhängige Hydroxylase zum Luciferin 3-Hydroxyhispidin ((E)-6-(3,4-Dihydroxystyryl)-3,4-dihydroxy-2H-pyran-2-on) umgesetzt, dabei werden O2 und NADP(H) verbraucht. Das so gebildete Luciferin wird durch Luciferase mit Sauerstoff oxidiert, dabei wird sichtbares Licht emittiert. Die Isolation des zugrunde liegenden Luciferins ist wegen seiner Instabilität schwierig. Das gebildete Oxy-Luciferin ist ein Derivat der <a href="Kaffees%C3%A4ure" title="Kaffeesäure">Kaffeesäure</a>, das nach hydrolytischer Abspaltung von Pyruvat in Kaffeesäure überführt wird und als Ausgangsstoff zur Synthese von Hispidin dient.<a href="#cite_note-:1-64">[64]</a>

Mindestens 100 Pilzarten der Ordnung <a href="Champignonartige" title="Champignonartige">Agaricales</a> nutzen zur Lichterzeugung dieselbe biochemische Reaktion.<a href="#cite_note-:1-64">[64]</a> Die ökologische Bedeutung ist noch nicht bekannt, vermutlich soll das Licht Insekten anlocken, die die Pilzsporen dann verbreiten.

Indem per <a href="Genome_Editing" title="Genome Editing">Geneditierung</a> Gene eines biolumineszenten Pilzes in Pflanzengenome eingefügt wurden, konnten Pflanzen dazu gebracht werden, eigenständig und permanent heller zu leuchten als jemals zuvor in Versuchen mit Bakteriengenen und Nanopartikeln.<a href="#cite_note-guardian-mushroom-65">[65]</a><a href="#cite_note-66">[66]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Nicht_klassische_Luciferin-Luciferase-Systeme">Nicht klassische Luciferin-Luciferase-Systeme</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Das_Latia-Luciferin">Das Latia-Luciferin</h3></div>

Das bei der Süßwasserschnecke Neuseelands (<a href="Latia" title="Latia">Latia</a> neritoides) vorkommende Luciferin<a href="#cite_note-67">[67]</a> ist ein <a href="Terpen" class="mw-redirect" title="Terpen">terpenoider</a> Aldehyd und wird als Latia-Luciferin bezeichnet.<a href="#cite_note-Latia1-68">[68]</a><a href="#cite_note-Latia2-69">[69]</a> Das Luciferin ist stark <a href="Hydrophobie" title="Hydrophobie">hydrophob</a>, fettlöslich und eine farblose Flüssigkeit. Sein Absorptionsmaximum liegt bei λmax = 207 nm, der molare Extinktionskoeffizient bei 13,700 M−1.<a href="#cite_note-Shimo182-70">[70]</a> Da es instabil ist, kann es spontan zu <a href="Ameisens%C3%A4ure" title="Ameisensäure">Ameisensäure</a> und einem Aldehyd hydrolysieren. Für die Biolumineszenzreaktion ist letzterer jedoch nicht aktiv. Falls die Enol-Formylgruppe durch eine Enol-Ethergruppe ersetzt wird, ist das Luciferin ebenso nicht mehr aktiv.

Das Latia-Luciferin wird katalytisch zu einem Keton (oxy-Luciferin) umgesetzt, was durch eine 173 kDa große, farblose und nichtfluoreszierende Luciferase (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/1.14.99.21">1.14.99.21</a>) katalysiert wird.<a href="#cite_note-Latia3-71">[71]</a> Es ist ein Homohexamer, die einzelnen Untereinheiten sind ca. 30 kDa groß.<a href="#cite_note-Shimo182-70">[70]</a>

Für die Reaktion wird neben dem Luciferin, der Luciferase und Sauerstoff auch ein Cofaktor benötigt, das 39 kDa große purple protein (purpurfarbenes Protein).<a href="#cite_note-Latia1-68">[68]</a><a href="#cite_note-Latia2-69">[69]</a> Dieses ist rot fluoreszierend und scheint eine Art Aktivator für die Biolumineszenzreaktion zu sein.<a href="#cite_note-Shimo182-70">[70]</a> Es ist für diese aber nicht unbedingt nötig,<a href="#cite_note-Latia3-71">[71]</a> da es beispielsweise durch Ascorbat und NADH ersetzt werden kann. Auch ohne purpurfarbenes Protein kann die Biolumineszenzreaktion ablaufen. Bei der Reaktion entstehen aus einem Molekül Luciferin, Sauerstoff und Wasser jeweils ein oxidiertes Molekül Luciferin und zwei Moleküle Ameisensäure:

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

</mrow>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {Ln+O_{2}+H_{2}O\longrightarrow ox{\text{-}}Ln+2\ HCOOH+h\nu } }</annotation>

</semantics>

</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/50113ba9b709acf74da7af5eb3eb8c46b35f370e.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.671ex; width:45.629ex; height:2.509ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {Ln+O_{2}+H_{2}O\longrightarrow ox{\text{-}}Ln+2\ HCOOH+h\nu } }" loading="lazy"></dd></dl>

Dabei wird Licht freigesetzt, dessen Emissionsmaximum bei λmax = 536 nm liegt.<a href="#cite_note-72">[72]</a> Daher leuchtet der Schleim dieser Schnecke, der z. B. nach mechanischen Reizen abgesondert wird, hellgrün. Die Reaktionseffizienz dieser Biolumineszenzreaktion ist sehr gering, da die Quantenausbeute Q bei ca. 0,003 (25 °C) bzw. 0,0068 (8 °C) liegt.<a href="#cite_note-Latia3-71">[71]</a><a href="#cite_note-Shimo182-70">[70]</a> Um die Quantenausbeute zu erhöhen, kann man der Reaktion NADH (0,25 mM) und Ascorbat (1 mM) zusetzen, so dass diese auf 0,009 (25 °C) steigt. Hierbei entstehen jedoch andere Reaktionsprodukte, was durch folgende Gleichung dargestellt wird:

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

<mover>

</mpadded>

</mover>

</mrow>

</mrow>

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {Ln+2\ O_{2}+XH_{2}{\xrightarrow {NADH,Ascorbat}}ox{\text{-}}Ln+HCOOH+CO_{2}+X+H_{2}O+h\nu } }</annotation>

</semantics>

</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/9edbaf7b8b24c6e6751be626cf7e699cf852f306.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.671ex; margin-top: -0.326ex; width:73.065ex; height:4.176ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {Ln+2\ O_{2}+XH_{2}\xrightarrow {NADH,Ascorbat} ox{\text{-}}Ln+HCOOH+CO_{2}+X+H_{2}O+h\nu } }" loading="lazy"></dd></dl>

Ob bei den Reaktionen als Intermediat ein Dioxetanring gebildet wird, wird noch diskutiert. Das entstehende oxy-Luciferin ist aber im Gegensatz zu oxy-Luciferin des Leuchtkäfers kein Fluorophor. Es wird vermutet, dass die bei dieser Reaktion freiwerdende Energie auf den eigentlichen Emitter übertragen wird, einem proteingebundenen Flavin bzw. einer Flavin-ähnlichen Gruppe.<a href="#cite_note-Latia3-71">[71]</a><a href="#cite_note-73">[73]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Luciferin_aus_Diplocardia_longa">Luciferin aus Diplocardia longa</h3></div>

Das Luciferin des in <a href="Nordamerika" title="Nordamerika">Nordamerika</a> beheimateten <a href="Megascolecidae" title="Megascolecidae">Riesenregenwurms</a> Diplocardia longa ist ein einfacher Aldehyd, das N-Isovaleryl-3-aminopropanal.<a href="#cite_note-:4-74">[74]</a> Dieser ist löslich in polaren Lösungsmittel (<a href="Methanol" title="Methanol">Methanol</a>, <a href="Ethanol" title="Ethanol">Ethanol</a>, <a href="Aceton" title="Aceton">Aceton</a>, <a href="Methylacetat" class="mw-redirect" title="Methylacetat">Methylacetat</a>), jedoch nicht in unpolaren Lösungsmitteln wie <a href="N-Hexan" class="mw-redirect" title="N-Hexan">Hexan</a> oder <a href="Tetrachlormethan" title="Tetrachlormethan">Tetrachlormethan</a>.<a href="#cite_note-Shimo238-75">[75]</a> Das Luciferin wurde erstmals 1975 isoliert.<a href="#cite_note-:4-74">[74]</a> Das Besondere bei der Biolumineszenzreaktion ist, dass <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> an Stelle von molekularem Sauerstoff eingesetzt wird. Das korrespondierende Enzym, die Luciferase, ein etwa 300 kD großes, stark asymmetrisches Molekül, setzt dann die aktivierte Form, ein Peroxid-Addukt, um. Die Luciferase benötigt wahrscheinlich Kupfer, es wird blaugrünes Licht emittiert (λmax = 490–500 nm). Man weiß noch nicht, welchen Zweck die Biolumineszenz bei den Würmern haben kann.<a href="#cite_note-76">[76]</a><a href="#cite_note-77">[77]</a> Auch hier muss der eigentliche Emitter der Biolumineszenzreaktion noch identifiziert werden.

Die Quantenausbeute dieser Reaktion ist mit Q = 0,03 sehr gering.<a href="#cite_note-:4-74">[74]</a>

Von allen <a href="Oligochaeta" class="mw-redirect" title="Oligochaeta">Oligochaeta</a> ist D. longa der im Hinblick auf Biolumineszenz am besten untersuchte Wurm.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Luciferin_aus_Fridericia_heliota">Luciferin aus Fridericia heliota</h3></div>

In <a href="Sibirien" title="Sibirien">Sibirien</a> wurde beim <a href="Wenigborster" title="Wenigborster">Wenigborster</a> Fridericia heliota, ein kleiner (15 mm lang, 0,5 mm breit, 2 mg schwer) weiß-gelblich aussehender Erdwurm, eine blaue Biolumineszenz entdeckt (λmax = 478 nm).<a href="#cite_note-79">[79]</a> Diese tritt nach Berührung oder mechanischer Reizung im Bereich seiner epidermalen Zellen auf. Das Luciferin-Luciferase-System ist einzigartig, es reagiert nicht mit allen anderen bekannten Systemen. Für die Reaktion sind neben Sauerstoff auch ATP und Mg2+ notwendig.

Während der Biolumineszenzreaktion wird der Lysinrest oxidativ decarboxyliert.<a href="#cite_note-Dubinnyi-78">[78]</a> Wahrscheinlich ähnelt die Reaktion der von Firefly-Luciferin. Als Eingangsreaktion bindet ATP am Lysinrest, in weiterer Folge wird dann ein Dioxetanonring erzeugt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendungen">Anwendungen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Diagnostik">Diagnostik</h3></div>

Mit Hilfe des Luciferin-Luciferase-Systems aus Leuchtkäfern kann die Anwesenheit von ATP in Proben schnell überprüft werden.<a href="#cite_note-80">[80]</a> Dies nutzt man beispielsweise in der <a href="Lebensmittelindustrie" title="Lebensmittelindustrie">Lebensmittelindustrie</a> aus, um bakterielle Kontaminationen zu detektieren.<a href="#cite_note-81">[81]</a> ATP kommt nur in lebenden Organismen vor, welches bei Lebensmitteln durch die Biolumineszenzreaktion nachgewiesen werden kann.

Da die Lichtreaktion Aequorins von Calciumionen abhängig ist, kann durch dieses System die Konzentration an Calciumionen gemessen werden. Die erste Anwendung fand 1967 statt, als man mit Hilfe von Aequorins intrazelluläre Änderungen der Calciumkonzentrationen in Muskelzellen detektiert hat. Nach <a href="Klonierung" title="Klonierung">Klonierung</a> von Aequorin in Bakterien konnte man die Calciumkonzentration bakteriellen Zytosols messen.<a href="#cite_note-82">[82]</a> Außerdem ist es möglich, Aequorin in eukaryontische Zellen klonieren.<a href="#cite_note-83">[83]</a> So konnte man beispielsweise bei <a href="Gentechnisch_ver%C3%A4nderter_Organismus" title="Gentechnisch veränderter Organismus">transgenen</a> Pflanzen die Änderung der cytosolischen Calciumkonzentration nach Berühren der Pflanze oder nach einem Kälteschock messen.<a href="#cite_note-84">[84]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Gentechnik/Biotechnologie">Gentechnik/Biotechnologie</h3></div>

Luciferasen werden in der <a href="Molekularbiologie" title="Molekularbiologie">Molekularbiologie</a> oft als <a href="Marker_(Genetik)" title="Marker (Genetik)">Marker</a> eingesetzt: Organismen, die das <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> erhalten und in ihr <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> eingebaut haben, leuchten bei Zufuhr von Luciferin. So lässt sich nachweisen, ob Gene, die man in Organismen einbringen möchte, auch wirklich exprimiert werden. Dafür wird das zu exprimierende Gen mit einem Gen gekoppelt, das für eine Luciferase kodiert. Durch solch ein <a href="Reportergen" title="Reportergen">Reportergen</a> kann man auch <a href="Promotor_(Genetik)" title="Promotor (Genetik)">Promotorregionen</a> im Genom identifizieren. Kommerziell genutzt werden meist die Luciferase-Gene von <a href="Photinus_pyralis" title="Photinus pyralis">Photinus pyralis</a> und <a href="Renilla_reniformis" title="Renilla reniformis">Renilla reniformis</a>. Dabei kommen beide Enzyme häufig im selben Ansatz zur Verwendung (dual luciferase assay).<a href="#cite_note-85">[85]</a><a href="#cite_note-86">[86]</a><a href="#cite_note-87">[87]</a>

Außerdem ist es möglich, durch die Lichtreaktion <a href="Protein-Protein-Interaktion" title="Protein-Protein-Interaktion">Protein-Protein-Interaktionen</a>, Signale bei <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signaltransduktionsprozessen</a> und die Aktivität von zellulären Rezeptoren zu messen.<a href="#cite_note-Marques,_SM_2009-29">[29]</a>

Für lebende tierische Modellorganismen (Bioimaging) wurde die Verwendung von Luciferasereportern auch etabliert. Im Bereich der <a href="Onkologie" title="Onkologie">Krebsforschung</a> kann mit Hilfe von Markern das Wachstum von <a href="Tumor" title="Tumor">Tumoren</a> oder die Bildung von <a href="Metastase" title="Metastase">Metastasen</a> verfolgt werden.<a href="#cite_note-88">[88]</a> Außerdem kann an lebenden Tieren die Proteinexpression durch Luciferase-Luciferin-Systeme visualisiert werden.<a href="#cite_note-89">[89]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Biolumineszenz-Resonanzenergietransfer" title="Biolumineszenz-Resonanzenergietransfer">Biolumineszenz-Resonanzenergietransfer</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li><a href="Osamu_Shimomura" title="Osamu Shimomura">Osamu Shimomura</a>: Bioluminescence: Chemical Principles and Methods. Word Scientific Publishing Company, 2006, ISBN 981-256-801-8.</li>

<li>T. Wilson, J. W. Hastings: Bioluminescence. In: Annu. Rev. Cell Dev., 14, 1998, S. 197–230. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9891783?dopt=Abstract">PMID 9891783</a>.</li>

<li>L. F. Greer, A. A. Szalay: Imaging of light emission from the expression of luciferases in living cells and organisms: a review. In: Luminescence, 17, 2002, S. 43–74. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11816060?dopt=Abstract">PMID 11816060</a>; <a href="https://doi.org/10.1002/bio.676" class="extiw external" title="doi:10.1002/bio.676">doi:10.1002/bio.676</a>.</li>

<li>K. Teranishi: Luminescence of imidazo[1,2-a]pyrazin-3(7H)-one compounds. In: Bioorg Chem., 35(1), 2007, S. 82–111. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17007903?dopt=Abstract">PMID 17007903</a>.</li>

<li>Thérèse Wilson, J. Woodland Hastings: Bioluminescence: Living Lights, Lights for Living. Harvard University Press, 2013, ISBN 978-0-674-06716-5.</li>

<li>Aleksandra S. Tsarkova, Zinaida M. Kaskova, Ilia V. Yampolsky: <cite style="font-style:italic">A Tale Of Two Luciferins: Fungal and Earthworm New Bioluminescent Systems</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Accounts of Chemical Research</cite>. Band 49, Nr. 11, 15. November 2016, S. 2372–2380, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/acs.accounts.6b00322">10.1021/acs.accounts.6b00322</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=A+Tale+Of+Two+Luciferins%3A+Fungal+and+Earthworm+New+Bioluminescent+Systems&rft.au=Aleksandra+S.+Tsarkova%2C+Zinaida+M.+Kaskova%2C+Ilia+V.+Yampolsky&rft.date=2016-11-15&rft.doi=10.1021%2Facs.accounts.6b00322&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Accounts+of+Chemical+Research&rft.pages=2372-2380&rft.volume=49" style="display:none"> </li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Luciferins?uselang=de">Commons: Luciferine</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.lifesci.ucsb.edu/~biolum/chem/detail1.html">Luciferin-Luciferase Systeme.</a> (englisch)</li>

<li>Dieter Weiß: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www2.uni-jena.de/chemie/institute/oc/weiss/lumineszenz.htm#glueh/">Lumineszenz – Chemilumineszenz – Biolumineszenz.</a> Uni Jena</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.photobiology.info/#Biolum">Übersichtsseite.</a> Society for Photobiology (englisch)

<ul><li>Bruce R. Branchini: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://photobiology.info/Branchini2.html">Chemistry of Firefly Bioluminescence.</a></li>

<li>J. Woodland Hastings, Wayne Schultz,d Liyun Liu: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.photobiology.info/Hastings.html">Dinoflagellate Bioluminescence.</a></li>

<li>Leo Yen-Cheng Lin, Edward A. Meighen: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.photobiology.info/Lin.html">Bacterial Bioluminescence.</a></li>

<li>Vadim R. Viviani: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.photobiology.info/Viviani.html">Terrestrial Bioluminescence.</a></li></ul></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> <a href="Karl_Ernst_Georges" title="Karl Ernst Georges">Karl Ernst Georges</a>: <cite style="font-style:italic">Ausführliches lateinisch-deutsches Handwörterbuch</cite>. 8., verbesserte und vermehrte Auflage. Hahnsche Buchhandlung, Hannover 1918 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.zeno.org/Georges-1913/A/lucifer">zeno.org</a> [abgerufen am 24. September 2019]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.au=Karl+Ernst+Georges&rft.btitle=Ausf%C3%BChrliches+lateinisch-deutsches+Handw%C3%B6rterbuch&rft.date=1918&rft.edition=8.%2C+verbesserte+und+vermehrte+Auflage&rft.genre=book&rft.place=Hannover&rft.pub=Hahnsche+Buchhandlung" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Waldemar Adam: <cite style="font-style:italic">Biologisches Licht</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Chemie_in_unserer_Zeit" title="Chemie in unserer Zeit">Chemie in unserer Zeit</a></cite>. Band 7, Nr. 6, 1973, S. 182–192, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/ciuz.19730070605">10.1002/ciuz.19730070605</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=Biologisches+Licht&rft.au=Waldemar+Adam&rft.date=1973&rft.doi=10.1002%2Fciuz.19730070605&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Chemie+in+unserer+Zeit&rft.pages=182-192&rft.volume=7" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> <a href="Edmund_Newton_Harvey" title="Edmund Newton Harvey">E. N. Harvey</a>: Bioluminescence. Academic, New York 1952.

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> J. W. Hastings: Bioluminescence. In: N. Sperelakis (Hrsg.): Cell Physiology, 3. Auflage, Academic Press, New York 2001, S. 1115–1131.

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> P. J. Herring: Systematic distribution of bioluminescence in living organisms. In: J Biolumin Chemilumin., Band 1, Nr. 3, 1987, S. 147–163, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3503524?dopt=Abstract">PMID 3503524</a>.

</li>

<li id="cite_note-:0-6">↑ <a href="#cite_ref-:0_6-0">a</a> <a href="#cite_ref-:0_6-1">b</a> <a href="#cite_ref-:0_6-2">c</a> <a href="#cite_ref-:0_6-3">d</a> <a href="#cite_ref-:0_6-4">e</a> <a href="#cite_ref-:0_6-5">f</a> <a href="#cite_ref-:0_6-6">g</a> <a href="#cite_ref-:0_6-7">h</a> <a href="#cite_ref-:0_6-8">i</a> <a href="#cite_ref-:0_6-9">j</a> <a href="#cite_ref-:0_6-10">k</a> Eveline Brodl, Andreas Winkler, Peter Macheroux: <cite style="font-style:italic">Molecular Mechanisms of Bacterial Bioluminescence</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Computational and Structural Biotechnology Journal</cite>. Band 16, 15. November 2018, S. 551–564, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.csbj.2018.11.003">10.1016/j.csbj.2018.11.003</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30546856?dopt=Abstract">PMID 30546856</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6279958/">PMC 6279958</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=Molecular+Mechanisms+of+Bacterial+Bioluminescence&rft.au=Eveline+Brodl%2C+Andreas+Winkler%2C+Peter+Macheroux&rft.btitle=Computational+and+Structural+Biotechnology+Journal&rft.date=2018-11-15&rft.doi=10.1016%2Fj.csbj.2018.11.003&rft.genre=book&rft.pages=551-564&rft.pmc=6279958&rft.pmid=30546856&rft.volume=16" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Schmidt-Rohr_20-7"><a href="#cite_ref-Schmidt-Rohr_20_7-0">↑</a> K. Schmidt-Rohr: Oxygen is the high-energy molecule powering complex multicellular life: Fundamental corrections to traditional bioenergetics. In: ACS Omega, Band 5, Nr. 5, Januar 2020, S. 2221–2233, <a href="https://doi.org/10.1021/acsomega.9b03352" class="extiw external" title="doi:10.1021/acsomega.9b03352">doi:10.1021/acsomega.9b03352</a>.

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> Walter Habel (Hrsg.): <a href="Wer_ist_wer%3F" title="Wer ist wer?">Wer ist wer?</a> Das deutsche Who’s who. 24. Ausgabe. Schmidt-Römhild, Lübeck 1985, ISBN 3-7950-2005-0, S. 4.

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Emil H. White, Eliezer Rapaport, Howard H. Seliger, Thomas A. Hopkins: The chemi- and bioluminescence of firefly luciferin: an efficient chemical production of electronically excited states. In: Bioorg. Chem., Band 1, Nr. 1–2, September 1971, S. 92–122, <a href="https://doi.org/10.1016/0045-2068(71)90009-5" class="extiw external" title="doi:10.1016/0045-2068(71)90009-5">doi:10.1016/0045-2068(71)90009-5</a>.

</li>

<li id="cite_note-Shimo1-10">↑ <a href="#cite_ref-Shimo1_10-0">a</a> <a href="#cite_ref-Shimo1_10-1">b</a> <a href="#cite_ref-Shimo1_10-2">c</a> <a href="#cite_ref-Shimo1_10-3">d</a> <a href="Osamu_Shimomura" title="Osamu Shimomura">Osamu Shimomura</a>: Bioluminescence: Chemical Principles and Methods. Word Scientific Publishing Company, 2006, S. 1ff, ISBN 981-256-801-8.

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> Externe Identifikatoren von bzw. Datenbank-Links zu D-Luciferin: <a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nr.</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=2591-17-5">2591-17-5</a>, <a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nr.</a>: 219-981-3, <a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.echa.europa.eu/de/substance-information/-/substanceinfo/100.018.166">100.018.166</a>, <a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/5484207">5484207</a>, <a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.chemspider.com/Chemical-Structure.4588411.html">4588411</a>, <a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>: <a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q3265801" class="extiw external" title="d:Q3265801">Q3265801</a>.

</li>

<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> G. A. Keller, S. Gould, M. Deluca, S. Subramani: Firefly luciferase is targeted to peroxisomes in mammalian cells. In: <a href="Proc_Natl_Acad_Sci_USA" class="mw-redirect" title="Proc Natl Acad Sci USA">Proc Natl Acad Sci USA</a>, Band 84, Nr. 10, Mai 1987, S. 3264–3268, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.84.10.3264">10.1073/pnas.84.10.3264</a>.

</li>

<li id="cite_note-Fraga-13"><a href="#cite_ref-Fraga_13-0">↑</a> H. Fraga: Firefly luminescence: a historical perspective and recent developments. In: Photochem Photobiol Sci, Band 7, Nr. 2, 2008, S. 146–158, <a href="https://doi.org/10.1039/b719181b" class="extiw external" title="doi:10.1039/b719181b">doi:10.1039/b719181b</a>.

</li>

<li id="cite_note-Day-14">↑ <a href="#cite_ref-Day_14-0">a</a> <a href="#cite_ref-Day_14-1">b</a> John C. Day, Laurence C. Tisi, Mark J. Bailey: Evolution of beetle bioluminescence: the origin of beetle luciferin. In: Luminescence, Band 19, Nr. 1, 2004, S. 8–20, <a href="https://doi.org/10.1002/bio.749" class="extiw external" title="doi:10.1002/bio.749">doi:10.1002/bio.749</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://analyticalsciencejournals.onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1002/bio.749?casa_token=N49nGpsUhGsAAAAA:4JB3LQKKLyGZmIb2m1qLvfWQKWY3ZIbjPi7xiBQDCcfgMEAxto94KxYtBmpLrUzoGkCLPI7tQNub2ec4">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-Hastings96-15">↑ <a href="#cite_ref-Hastings96_15-0">a</a> <a href="#cite_ref-Hastings96_15-1">b</a> <a href="#cite_ref-Hastings96_15-2">c</a> J. W. Hastings: Chemistries and colors of bioluminescent reactions: a review. In: Gene, Band 173, Nr. 1 special, 1996, S. 5–11, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8707056?dopt=Abstract">PMID 8707056</a>, <a href="https://doi.org/10.1016/0378-1119(95)00676-1" class="extiw external" title="doi:10.1016/0378-1119(95)00676-1">doi:10.1016/0378-1119(95)00676-1</a>.

</li>

<li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> Osamu Shimomura, Toshio Goto, Frank H. Johnson: Source of oxygen in the CO2 produced in the bioluminescent oxidation of firefly luciferin. In: Proc Natl Acad Sci USA, Band 74, Nr. 7, Juli 1977, S. 2799–2802, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.74.7.2799">10.1073/pnas.74.7.2799</a>.

</li>

<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> M. DeLuca, M. E. Dempsey: Mechanism of oxidation in firefly luminescence. In: <a href="Biochem_Biophys_Res_Commun" class="mw-redirect" title="Biochem Biophys Res Commun">Biochem Biophys Res Commun</a>, Band 40, Nr. 1, 1970, S. 117–122, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5456946?dopt=Abstract">PMID 5456946</a>, <a href="https://doi.org/10.1016/0006-291X(70)91054-5" class="extiw external" title="doi:10.1016/0006-291X(70)91054-5">doi:10.1016/0006-291X(70)91054-5</a>.

</li>

<li id="cite_note-18"><a href="#cite_ref-18">↑</a> F. I. Tsuji, M. DeLuca, P. D. Boyer, S. Endo, M. Akutagawa: Mechanism of the enzyme-catalyzed oxidation of Cypridina and firefly luciferins studied by means of 17O2 and H218O. In: Biochem Biophys Res Commun., Band 74, Nr. 2, Januar 1977, S. 606–613, <a href="https://doi.org/10.1016/0006-291X(77)90346-1" class="extiw external" title="doi:10.1016/0006-291X(77)90346-1">doi:10.1016/0006-291X(77)90346-1</a>.

</li>

<li id="cite_note-19"><a href="#cite_ref-19">↑</a> Yoriko Ando, Kazuki Niwa, Nobuyuki Yamada, Toshiteru Enomoto, Tsutomu Irie, Hidehiro Kubota, Yoshihiro Ohmiya, Hidefumi Akiyama: Firefly bioluminescence quantum yield and colour change by pH-sensitive green emission. In: Nature Photonics, Band 2, 2008, S. 44–47, <a href="https://doi.org/10.1038/nphoton.2007.251" class="extiw external" title="doi:10.1038/nphoton.2007.251">doi:10.1038/nphoton.2007.251</a>.

</li>

<li id="cite_note-20"><a href="#cite_ref-20">↑</a> Thomas Eisner, Michael A. Goetz, David E. Hill, Scott R. Smedley, Jerrold Meinwald: Firefly »femmes fatales« acquire defensive steroids (lucibufagins) from their firefly prey. In: Proc Natl Acad Sci USA, Band 94, Nr. 18, September 1997, S. 9723–9728, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.jstor.org/stable/pdf/43092.pdf?refreqid=excelsior%3A3e49c023aef9d5c47e4b63a39e2ae8d6">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-21"><a href="#cite_ref-21">↑</a> K. Gomi, N. Kajiyama: Oxyluciferin, a luminescence product of firefly luciferase, is enzymatically regenerated into luciferin. In: <a href="J_Biol_Chem" class="mw-redirect" title="J Biol Chem">J Biol Chem</a>., Band 276, Nr. 39, 2001, S. 36508–36513, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M105528200">10.1074/jbc.M105528200</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/cgi/reprint/276/39/36508.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-22"><a href="#cite_ref-22">↑</a> Kazuki Niwa, Mitsuhiro Nakamura, Yoshihiro Ohmiya: Stereoisomeric bio-inversion key to biosynthesis of firefly D-luciferin. In: <a href="FEBS_Letters" title="FEBS Letters">FEBS Letters</a>, Band 580, Nr. 22, 2006, S. 5283–5287, <a href="https://doi.org/10.1016/j.febslet.2006.08.073" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.febslet.2006.08.073">doi:10.1016/j.febslet.2006.08.073</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579306010623/pdfft?md5=7fcc6f9cac12276f4c7bfb4997c3ee74&pid=1-s2.0-S0014579306010623-main.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-23"><a href="#cite_ref-23">↑</a> N. Lembert: Firefly luciferase can use L-luciferin to produce light. In: <a href="Biochem_J" class="mw-redirect" title="Biochem J">Biochem J</a>., Band 317, Teil 1, Juli 1996, S. 273–277, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1042/bj3170273">10.1042/bj3170273</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1217473/">PMC 1217473</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-24"><a href="#cite_ref-24">↑</a> Yuichi Oba, Naoki Yoshida, Shusei Kanie, Makoto Ojika, Satoshi Inouye: Biosynthesis of firefly luciferin in adult lantern: Decarboxylation of L-cysteine is a key step for benzothiazole ring formation in firefly luciferin synthesis. In: PLoS ONE, Band 8, Nr. 12, Dezember 2013, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1371/journal.pone.0084023">10.1371/journal.pone.0084023</a>; dazu gibt es eine Korrektur: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3978032/">PMC 3978032</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-25"><a href="#cite_ref-25">↑</a> Yuichi Oba, Makoto Ojika, Satoshi Inouye: Firefly luciferase is a bifunctional enzyme: ATP-dependent monooxygenase and a long chain fatty acyl-CoA synthetase. In: FEBS Lett., Band 540, Nr. 1–3, April 2003, S. 251–254, <a href="https://doi.org/10.1016/S0014-5793(03)00272-2" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0014-5793(03)00272-2">doi:10.1016/S0014-5793(03)00272-2</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579303002722/pdfft?md5=8b3258898e77f27d66cdf73bb3f6d329&pid=1-s2.0-S0014579303002722-main.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-:2-26">↑ <a href="#cite_ref-:2_26-0">a</a> <a href="#cite_ref-:2_26-1">b</a> Y. Oba, K. Konishi, D. Yano, H. Shibata, D. Kato: <cite style="font-style:italic">Resurrecting the ancient glow of the fireflies</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Science Advances</cite>. Band 6, Nr. 49, 2. Dezember 2020, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/sciadv.abc5705">10.1126/sciadv.abc5705</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/33268373?dopt=Abstract">PMID 33268373</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7710365/">PMC 7710365</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=Resurrecting+the+ancient+glow+of+the+fireflies&rft.au=Y.+Oba%2C+K.+Konishi%2C+D.+Yano%2C+...&rft.date=2020-12-02&rft.doi=10.1126%2Fsciadv.abc5705&rft.genre=journal&rft.issue=49&rft.jtitle=Science+Advances&rft.pmc=7710365&rft.pmid=33268373&rft.volume=6" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-27"><a href="#cite_ref-27">↑</a> Stefan Wagner: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sueddeutsche.de/wissen/tiere-laterne-laterne-zeig-mir-deine-laterne-1.4016784">Glühwürmchen: Laterne, Laterne, zeig mir deine Laterne.</a> Abgerufen am 27. Januar 2021.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ALuciferine&rft.title=Gl%C3%BChw%C3%BCrmchen%3A+Laterne%2C+Laterne%2C+zeig+mir+deine+Laterne&rft.description=Gl%C3%BChw%C3%BCrmchen%3A+Laterne%2C+Laterne%2C+zeig+mir+deine+Laterne&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.sueddeutsche.de%2Fwissen%2Ftiere-laterne-laterne-zeig-mir-deine-laterne-1.4016784&rft.creator=Stefan+Wagner&rft.language=de">

</li>

<li id="cite_note-28"><a href="#cite_ref-28">↑</a> Oliver C. Watkins, Miriam L. Sharpe, Nigel B. Perry, Kurt L. Krause: <cite style="font-style:italic">New Zealand glowworm (Arachnocampa luminosa) bioluminescence is produced by a firefly-like luciferase but an entirely new luciferin</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Scientific Reports</cite>. Band 8, Nr. 1, 19. Februar 2018, S. 3278, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/s41598-018-21298-w">10.1038/s41598-018-21298-w</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29459729?dopt=Abstract">PMID 29459729</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=New+Zealand+glowworm+%28Arachnocampa+luminosa%29+bioluminescence+is+produced+by+a+firefly-like+luciferase+but+an+entirely+new+luciferin&rft.au=Oliver+C.+Watkins%2C+Miriam+L.+Sharpe%2C+Nigel+B.+Perry%2C+...&rft.date=2018-02-19&rft.doi=10.1038%2Fs41598-018-21298-w&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Scientific+Reports&rft.pages=3278&rft.pmid=29459729&rft.volume=8" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Marques,_SM_2009-29">↑ <a href="#cite_ref-Marques,_SM_2009_29-0">a</a> <a href="#cite_ref-Marques,_SM_2009_29-1">b</a> S. M. Marques, J. C. da Silva Esteves: Firefly bioluminescence: a mechanistic approach of luciferase catalyzed reactions. In: IUBMB Life, Band 61, Nr. 1, 2009, S. 6–17, <a href="https://doi.org/10.1002/iub.134" class="extiw external" title="doi:10.1002/iub.134">doi:10.1002/iub.134</a>.

</li>

<li id="cite_note-Shimo249-30">↑ <a href="#cite_ref-Shimo249_30-0">a</a> <a href="#cite_ref-Shimo249_30-1">b</a> Osamu Shimomura: Bioluminescence: Chemical Principles and Methods. Word Scientific Publishing Company, 2006, S. 249ff, ISBN 981-256-801-8.

</li>

<li id="cite_note-:3-31">↑ <a href="#cite_ref-:3_31-0">a</a> <a href="#cite_ref-:3_31-1">b</a> <a href="#cite_ref-:3_31-2">c</a> <a href="#cite_ref-:3_31-3">d</a> <a href="#cite_ref-:3_31-4">e</a> <a href="#cite_ref-:3_31-5">f</a> <a href="#cite_ref-:3_31-6">g</a> Carlos Fajardo, Marcos De Donato, Hectorina Rodulfo, Gonzalo Martinez-Rodriguez, Benjamin Costas: <cite style="font-style:italic">New Perspectives Related to the Bioluminescent System in Dinoflagellates: Pyrocystis lunula, a Case Study</cite>. In: <cite style="font-style:italic">International Journal of Molecular Sciences</cite>. Band 21, Nr. 5, 5. März 2020, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3390/ijms21051784">10.3390/ijms21051784</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32150894?dopt=Abstract">PMID 32150894</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7084563/">PMC 7084563</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=New+Perspectives+Related+to+the+Bioluminescent+System+in+Dinoflagellates%3A+Pyrocystis+lunula%2C+a+Case+Study&rft.au=Carlos+Fajardo%2C+Marcos+De+Donato%2C+Hectorina+Rodulfo%2C+...&rft.date=2020-03-05&rft.doi=10.3390%2Fijms21051784&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=International+Journal+of+Molecular+Sciences&rft.pmc=7084563&rft.pmid=32150894&rft.volume=21" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-32"><a href="#cite_ref-32">↑</a> D. Morse, A. M. Pappenheimer Jr., J. W. Hastings: Role of a luciferin-binding protein in the circadian bioluminescent reaction of Gonyaulax polyedra. In: <a href="J_Biol_Chem" class="mw-redirect" title="J Biol Chem">J Biol Chem</a>., Band 264, Nr. 20, 1989, S. 11822–11826, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/cgi/reprint/264/20/11822.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-33"><a href="#cite_ref-33">↑</a> D. Morse, M. Mittag: Dinoflagellate luciferin-binding protein. In: Methods Enzymol., Band 305, 2000, S. 258–276, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/s0076-6879%2800%2905493-8">10.1016/s0076-6879(00)05493-8</a>.

</li>

<li id="cite_note-34"><a href="#cite_ref-34">↑</a> Margaret Fogel, J. Woodland Hastings: A substrate-binding protein in the Gonyaulax bioluminescence reaction. In: <a href="Arch_Biochem_Biophys" class="mw-redirect" title="Arch Biochem Biophys">Arch Biochem Biophys</a>., Band 142, Nr. 1, Januar 1971, S. 310–321, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0003-9861%2871%2990289-X">10.1016/0003-9861(71)90289-X</a>.

</li>

<li id="cite_note-35"><a href="#cite_ref-35">↑</a> L. Wayne Schultz, Liyun Liu, Margaret Cegielski, J. Woodland Hastings: Crystal structure of a pH-regulated luciferase catalyzing the bioluminescent oxidation of an open tetrapyrrole. In: Proc Natl Acad Sci USA, Band 102, Nr. 5, 2005, S. 1378–1383, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.0409335102">10.1073/pnas.0409335102</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pnas.org/cgi/reprint/102/5/1378.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-36"><a href="#cite_ref-36">↑</a> Margaret Fogel, J. W. Hastings: Bioluminescence: mechanism and mode of control of scintillon activity. In: Proc Natl Acad Sci USA, Band 69, Nr. 3, März 1972, S. 690–369, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.69.3.690">10.1073/pnas.69.3.690</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.pnas.org/content/pnas/69/3/690.full.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-Wilson_Hastings-37">↑ <a href="#cite_ref-Wilson_Hastings_37-0">a</a> <a href="#cite_ref-Wilson_Hastings_37-1">b</a> T. Wilson, J. W. Hastings: Bioluminescence. In: Annu. Rev. Cell Dev., Band 14, 1998, S. 197–230, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9891783?dopt=Abstract">PMID 9891783</a>.

</li>

<li id="cite_note-38"><a href="#cite_ref-38">↑</a> Chun Wu, Hidetoshi Akimoto, Yoshihiro Ohmiya: Tracer studies on dinoflagellate luciferin with [15N]-glycine and [15N]-l-glutamic acid in the dinoflagellate Pyrocystis lunula. In: Tetrahedron Letters, Band 44, Nr. 6, 2003, S. 1263–1266, <a href="https://doi.org/10.1016/S0040-4039(02)02815-0" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0040-4039(02)02815-0">doi:10.1016/S0040-4039(02)02815-0</a>.

</li>

<li id="cite_note-39"><a href="#cite_ref-39">↑</a> Lee F. Greer, Aladar A. Szalay: Imaging of light emission from the expression of luciferases in living cells and organisms: a review. In: Luminescence, Band 17, Januar-Februar 2002, S. 43–74, <a href="https://doi.org/10.1002/bio.676" class="extiw external" title="doi:10.1002/bio.676">doi:10.1002/bio.676</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://scholar.google.com/scholar_url?url=https://analyticalsciencejournals.onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1002/bio.676&hl=de&sa=T&oi=gsb-gga&ct=res&cd=0&d=8500957218279545009&ei=ODI3Ybn7KeuNy9YP8aigsAg&scisig=AAGBfm32oqNlwBvSqmTAP9ZX51tnSNBeEQ">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-Shimo30-40">↑ <a href="#cite_ref-Shimo30_40-0">a</a> <a href="#cite_ref-Shimo30_40-1">b</a> <a href="#cite_ref-Shimo30_40-2">c</a> <a href="#cite_ref-Shimo30_40-3">d</a> <a href="#cite_ref-Shimo30_40-4">e</a> <a href="#cite_ref-Shimo30_40-5">f</a> Osamu Shimomura: Bioluminescence: Chemical Principles and Methods. Word Scientific Publishing Company, 2006, S. 30ff, ISBN 981-256-801-8.

</li>

<li id="cite_note-Tu-41">↑ <a href="#cite_ref-Tu_41-0">a</a> <a href="#cite_ref-Tu_41-1">b</a> S. C. Tu: Activity coupling and complex formation between bacterial luciferase and flavin reductases. In: Photochem Photobiol Sci., Band 7, Nr. 2, 2008, 2008, S. 183–188, <a href="https://doi.org/10.1039/b713462b" class="extiw external" title="doi:10.1039/b713462b">doi:10.1039/b713462b</a>.

</li>

<li id="cite_note-42"><a href="#cite_ref-42">↑</a> A. J. Fisher, T. B. Thompson, J. B. Thoden, T. O. Baldwin, I. Rayment: The 1.5-A resolution crystal structure of bacterial luciferase in low salt conditions. In: J Biol Chem., Band 271, Nr. 36, September 1996, S. 21956–21968, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.271.36.21956">10.1074/jbc.271.36.21956</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/cgi/reprint/271/36/21956">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-43"><a href="#cite_ref-43">↑</a> W. Duane, J. W. Hastings: Flavin mononucleotide reductase of luminous bacteria. In: Mol Cell Biochem., Band 6, Nr. 1, Januar 1975, S. 53–64, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/BF01731866">10.1007/BF01731866</a>.

</li>

<li id="cite_note-44"><a href="#cite_ref-44">↑</a> A. Rodriguez, D. Riendeau, E. Meighen: Purification of the acyl coenzyme A reductase component from a complex responsible for the reduction of fatty acids in bioluminescent bacteria. Properties and acyltransferase activity. In: J Biol Chem., Band 258, Nr. 8, April 1983, S. 5233–5237, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6833298?dopt=Abstract">PMID 6833298</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/cgi/reprint/258/8/5233.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-45"><a href="#cite_ref-45">↑</a> John Lee, Franz Müller, Antonie J. W. G. Visser: <cite style="font-style:italic">The Sensitized Bioluminescence Mechanism of Bacterial Luciferase</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Photochemistry and Photobiology</cite>. 28. November 2018, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/php.13063">10.1111/php.13063</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30485901?dopt=Abstract">PMID 30485901</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=The+Sensitized+Bioluminescence+Mechanism+of+Bacterial+Luciferase&rft.au=John+Lee%2C+Franz+M%C3%BCller%2C+Antonie+J.+W.+G.+Visser&rft.btitle=Photochemistry+and+Photobiology&rft.date=2018-11-28&rft.doi=10.1111%2Fphp.13063&rft.genre=book&rft.pmid=30485901" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-46"><a href="#cite_ref-46">↑</a> Osamu Shimomura, Shoji Inoue, Frank H. Johnson, Yata Haneda: Widespread occurrence of coelenterazine in marine bioluminescence. In: Comp. Biochem. Physiol., Band 65, Nr. 2, 1980, S. 435–437, <a href="https://doi.org/10.1016/0305-0491(80)90044-9" class="extiw external" title="doi:10.1016/0305-0491(80)90044-9">doi:10.1016/0305-0491(80)90044-9</a>.

</li>

<li id="cite_note-47"><a href="#cite_ref-47">↑</a> A. K. Campbell, P. J. Herring: Imidazolopyrazine bioluminescence in copepods and other marine organisms. In: Mar. Biol., Band 104, Nr. 2, 1990, S. 219–225, <a href="https://doi.org/10.1007/BF01313261" class="extiw external" title="doi:10.1007/BF01313261">doi:10.1007/BF01313261</a>.

</li>

<li id="cite_note-48"><a href="#cite_ref-48">↑</a> Osamu Shimomura: Presence of coelenterazine in non-bioluminescent marine organisms. In: Comp Biochem Physiol. Teil B, Band 86, Nr. 2, 1987, S. 361–363, <a href="https://doi.org/10.1016/0305-0491(87)90306-3" class="extiw external" title="doi:10.1016/0305-0491(87)90306-3">doi:10.1016/0305-0491(87)90306-3</a>.

</li>

<li id="cite_note-49"><a href="#cite_ref-49">↑</a> O. Shimomura, F. H. Johnson, Y. Saiga: Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea. In: <a href="J_Cell_Comp_Physiol" class="mw-redirect" title="J Cell Comp Physiol">J Cell Comp Physiol</a>., Band 59, Juni 1963, S. 223–239, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/jcp.1030590302">10.1002/jcp.1030590302</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://scholar.google.com/scholar_url?url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1002/jcp.1030590302%3Fcasa_token%3DwhMVMiVqHm8AAAAA:MbXM6vHYFIgEWy-ZxlZ3iEG0okZd65zMtijCxUFSexaIcPg34HNvgdXDT0zVSQU9Tu3Ho3bH6889TVsT&hl=de&sa=T&oi=gsb-gga&ct=res&cd=0&d=1965948053640283194&ei=2jQ3YeWKBtuTy9YP39aNuA8&scisig=AAGBfm3umCjhRST8vjrzwPpGkyp107QJtA">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-50"><a href="#cite_ref-50">↑</a> Osamu Shimomura, Frank H. Johnson, Hiroshi Morise: Mechanism of the luminescent intramolecular reaction of aequorin. In: <a href="Biochemistry" title="Biochemistry">Biochemistry</a>, Band 13, Nr. 16, Juli 1974, S. 3278–3286, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi00713a016">10.1021/bi00713a016</a>.

</li>

<li id="cite_note-51"><a href="#cite_ref-51">↑</a> J. F. Head, S. Inouye, K. Teranishi, O. Shimomura: The crystal structure of the photoprotein aequorin at 2.3 Å resolution. In: Nature, Band 405, Nr. 6784, Mai 2000, S. 291–293, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/35012659">10.1038/35012659</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/nature/journal/v405/n6784/pdf/405372a0.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-52"><a href="#cite_ref-52">↑</a> Osamu Shimomura, Frank H. Johnson: Calcium binding, quantum yield, and emitting molecule in aequorin bioluminescence. In: Nature, Band 227, Nr. 5265, September 1970, S. 1356–1357, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4393938?dopt=Abstract">PMID 4393938</a>.

</li>

<li id="cite_note-53"><a href="#cite_ref-53">↑</a> S. Watasé: The luminous organ of firefly squid. In: Dobutsugaku Zasshi, Band 17, 1905, S. 119–123 (jap.).

</li>

<li id="cite_note-54"><a href="#cite_ref-54">↑</a> Shoji Inoue, Hisae Kakoi, Toshio Goto: Squid bioluminescence III. Isolation and structure of Watasenia luciferin. In: Tetrahedron Lett., Band 17, Nr. 34, August 1976, S. 2971–2972, <a href="https://doi.org/10.1016/S0040-4039(01)85503-9" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0040-4039(01)85503-9">doi:10.1016/S0040-4039(01)85503-9</a>.

</li>

<li id="cite_note-Shimo200-55">↑ <a href="#cite_ref-Shimo200_55-0">a</a> <a href="#cite_ref-Shimo200_55-1">b</a> Osamu Shimomura: Bioluminescence: Chemical Principles and Methods. Word Scientific Publishing Company, 2006, S. 200ff, ISBN 981-256-801-8.

</li>

<li id="cite_note-56"><a href="#cite_ref-56">↑</a> Katsunori Teranishi, Osamu Shimomura: Bioluminescence of the arm light organs of the luminous squid Watasenia scintillans. In: Biochim Biophys Acta., Band 1780, Nr. 5, Mai 2008, S. 784–792, <a href="https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2008.01.016" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.bbagen.2008.01.016">doi:10.1016/j.bbagen.2008.01.016</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304416508000317/pdfft?casa_token=ZmgqFMCtZGgAAAAA:XqLSDs_LcyqXqafSoPDKyRwC8_XQcv2qgTWwqvSqQN7AKctAGlOPdCudwfmH2EEcfi9wGGncNGA&md5=a1f3701a6dd3a9f9ebd679f6b5619f86&pid=1-s2.0-S0304416508000317-main.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-57"><a href="#cite_ref-57">↑</a> Frederick I. Tsuji: Role of molecular oxygen in the bioluminescence of the firefly squid, Watasenia scintillans. In: Biochem Biophys Res Commun., Band 338, Nr. 1, September 2005, S. 250–253, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2005.08.215">10.1016/j.bbrc.2005.08.215</a>.

</li>

<li id="cite_note-Morin2011-58">↑ <a href="#cite_ref-Morin2011_58-0">a</a> <a href="#cite_ref-Morin2011_58-1">b</a> J. G. Morin: Based on a review of the data, use of the term 'cypridinid' solves the Cypridina/Vargula dilemma for naming the constituents of the luminescent system of ostracods in the family Cypridinidae. In: Luminescence, Band 26, Nr. 1, 2011, S. 1–4, <a href="https://doi.org/10.1002/bio.1178" class="extiw external" title="doi:10.1002/bio.1178">doi:10.1002/bio.1178</a>.

</li>

<li id="cite_note-59"><a href="#cite_ref-59">↑</a> F. H. Johnson, O. Shimomura: Enzymatic and nonenzymatic bioluminescence. In: Photophysiology, Nr. 7, 1972, S. 275–334, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4376836?dopt=Abstract">PMID 4376836</a>.

</li>

<li id="cite_note-60"><a href="#cite_ref-60">↑</a> Shin-ichi Kato, Yuichi Oba, Makoto Ojika, Satoshi Inouye: Identification of the biosynthetic units of Cypridina luciferin in Cypridina (Vargula) hilgendorfii by LC/ESI-TOF-MS. In: Tetrahedron, Band 60, Nr. 50, 2004, S. 11427–11434, <a href="https://doi.org/10.1016/j.tet.2004.09.080" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.tet.2004.09.080">doi:10.1016/j.tet.2004.09.080</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0040402004016308/pdfft?casa_token=mupFXK8-ZWQAAAAA:C0OAbe8PuraRoXMcCpj6ARa5SIk8w9CXLxkeZIP1kcsCotOtfQkFW0164SEX6cPBFyVzWikVjN8&md5=4fd454311dc427aafa3663071bf38f71&pid=1-s2.0-S0040402004016308-main.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-61"><a href="#cite_ref-61">↑</a> Shin-ichi Kato, Yuichi Oba, Makoto Ojika, Satoshi Inouye: Stereoselective incorporation of isoleucine into Cypridina luciferin in Cypridina hilgendorfii (Vargula hilgendorfii). In: <a href="Bioscience%2C_Biotechnology%2C_and_Biochemistry" title="Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry">Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry</a>, Band 70, Nr. 6, März 2006, S. 1528–1532, <a href="https://doi.org/10.1271/bbb.60066" class="extiw external" title="doi:10.1271/bbb.60066">doi:10.1271/bbb.60066</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.jstage.jst.go.jp/article/bbb/70/6/70_60066/_pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-62"><a href="#cite_ref-62">↑</a> Frederick I. Tsuji, Gary B. Leisman: K/Na-triggered bioluminescence in the oceanic squid Symplectoteuthis oualaniensis. In: Proc Natl Acad Sci USA, Band 78, Nr. 11, November 1981, S. 6719–6723, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.78.11.6719">10.1073/pnas.78.11.6719</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://scholar.google.com/scholar_url?url=https://www.pnas.org/content/pnas/78/11/6719.full.pdf&hl=de&oi=gsb-gga&ct=res&d=17615885541165848780&scisig=AAGBfm2fQ3QOJY5CJ8uD2CoZWG5NR3uZOg">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-63"><a href="#cite_ref-63">↑</a> Konstantin V. Purtov, Valentin N. Petushkov, Mikhail S. Baranov, Konstantin S. Mineev, Natalja S. Rodionova, Zinaida M. Kaskova, Aleksandra S. Tsarkova, Alexei I. Petunin, Vladimir S. Bondar, Emma K. Rodicheva, Svetlana E. Medvedeva, Yuichi Oba, Yumiko Oba, Alexander S. Arseniev, Sergey Lukyanov, Josef I. Gitelson, Ilia V. Yampolsky: The chemical basis of fungal bioluminescence. In: Angew Chem Int Ed Engl., Band 54, Nr. 28, 2015, S. 8124–8128, <a href="https://doi.org/10.1002/anie.201501779" class="extiw external" title="doi:10.1002/anie.201501779">doi:10.1002/anie.201501779</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://scholar.google.com/scholar_url?url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/ange.201501779%3Fcasa_token%3DXj-0HsQPYEMAAAAA:krZSwz1KaK6GOK3slUhjilwQNWdLwgtXED7-g6s61_5VJ0kGqPLt1JmIVeKnIsN5kHXoA3sR_M5MdFqE&hl=de&sa=T&oi=gsb-gga&ct=res&cd=0&d=16630878762869342969&ei=_Dk3YZaWJ9uTy9YP39aNuA8&scisig=AAGBfm021v6wQ-kDmqDPs82Fg_xS-paqAQ">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-:1-64">↑ <a href="#cite_ref-:1_64-0">a</a> <a href="#cite_ref-:1_64-1">b</a> Alexey A. Kotlobay, Karen S. Sarkisyan, Yuliana A. Mokrushina, Marina Marcet-Houben, Ekaterina O. Serebrovskaya, Nadezhda M. Markina, Louisa Gonzalez Somermeyer, Andrey Y. Gorokhovatsky, Andrey Vvedensky, Konstantin V. Purtov, Valentin N. Petushkov, Natalja S. Rodionova, Tatiana V. Chepurnyh, Liliia I. Fakhranurova, Elena B. Guglya, Rustam Ziganshin, Aleksandra S. Tsarkova, Zinaida M. Kaskova, Victoria Shender, Maxim Abakumov, Tatiana O. Abakumova, Inna S. Povolotskaya, Fedor M. Eroshkin, Andrey G. Zaraisky, Alexander S. Mishin, Sergey V. Dolgov, Tatiana Y. Mitiouchkina, Eugene P. Kopantzev, Hans E. Waldenmaier, Anderson G. Oliveira, Yuichi Oba, Ekaterina Barsova, Ekaterina A. Bogdanova, Toni Gabaldón, Cassius V. Stevani, Sergey Lukyanov, Ivan V. Smirnov, Josef I. Gitelson, Fyodor A. Kondrashov, Ilia V. Yampolsky: <cite style="font-style:italic">Genetically encodable bioluminescent system from fungi</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proceedings of the National Academy of Sciences</cite>. Band 115, Nr. 50, 11. Dezember 2018, S. 12728–12732, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.1803615115">10.1073/pnas.1803615115</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30478037?dopt=Abstract">PMID 30478037</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=Genetically+encodable+bioluminescent+system+from+fungi&rft.au=Alexey+A.+Kotlobay%2C+Karen+S.+Sarkisyan%2C+Yuliana+A.+Mokrushina%2C+...&rft.date=2018-12-11&rft.doi=10.1073%2Fpnas.1803615115&rft.genre=journal&rft.issue=50&rft.jtitle=Proceedings+of+the+National+Academy+of+Sciences&rft.pages=12728-12732&rft.pmid=30478037&rft.volume=115" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-guardian-mushroom-65"><a href="#cite_ref-guardian-mushroom_65-0">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.theguardian.com/science/2020/apr/27/scientists-create-glowing-plants-using-mushroom-genes"><cite>Scientists create glowing plants using mushroom genes</cite></a> In: <cite>the Guardian</cite>, 27. April 2020. Abgerufen am 18. Mai 2020 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rft.type=newspaperArticle&rft.subject=News&rft.title=Scientists+create+glowing+plants+using+mushroom+genes&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.theguardian.com%2Fscience%2F2020%2Fapr%2F27%2Fscientists-create-glowing-plants-using-mushroom-genes&rft.source=the+Guardian&rft.date=2020-04-27&rft.language=en">

</li>

<li id="cite_note-66"><a href="#cite_ref-66">↑</a> Tatiana Mitiouchkina, Alexander S. Mishin, Louisa Gonzalez Somermeyer, Nadezhda M. Markina, Tatiana V. Chepurnyh, Elena B. Guglya, Tatiana A. Karataeva, Kseniia A. Palkina, Ekaterina S. Shakhova, Liliia I. Fakhranurova, Sofia V. Chekova, Aleksandra S. Tsarkova, Yaroslav V. Golubev, Vadim V. Negrebetsky, Sergey A. Dolgushin, Pavel V. Shalaev, Dmitry Shlykov, Olesya A. Melnik, Victoria O. Shipunova, Sergey M. Deyev, Andrey I. Bubyrev, Alexander S. Pushin, Vladimir V. Choob, Sergey V. Dolgov, Fyodor A. Kondrashov, Ilia V. Yampolsky, Karen S. Sarkisyan: <cite style="font-style:italic">Plants with genetically encoded autoluminescence</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature Biotechnology</cite>. 38. Jahrgang, Nr. 8, 27. April 2020, S. 944–946, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/s41587-020-0500-9">10.1038/s41587-020-0500-9</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32341562?dopt=Abstract">PMID 32341562</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=Plants+with+genetically+encoded+autoluminescence&rft.au=Tatiana%26%2332%3BMitiouchkina%2C%26%2332%3BAlexander+S.%26%2332%3BMishin%2C%26%2332%3BLouisa+Gonzalez%26%2332%3BSomermeyer%2C+...&rft.date=2020-04-27&rft.doi=10.1038%2Fs41587-020-0500-9&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=Nature+Biotechnology&rft.pages=944-946&rft.pmid=32341562&rft.volume=38.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-67"><a href="#cite_ref-67">↑</a> Externe Identifikatoren von bzw. Datenbank-Links zu Latia-Luciferin: <a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nr.</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=21730-91-6">21730-91-6</a>, <a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/5280505">5280505</a>, <a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.chemspider.com/Chemical-Structure.4444143.html">4444143</a>, <a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>: <a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q27102292" class="extiw external" title="d:Q27102292">Q27102292</a>.

</li>

<li id="cite_note-Latia1-68">↑ <a href="#cite_ref-Latia1_68-0">a</a> <a href="#cite_ref-Latia1_68-1">b</a> O. Shimomura, F. H. Johnson: The structure of Latia luciferin. In: Biochemistry, Band 7, Nr. 5, 1968, S. 1734–1738, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5650377?dopt=Abstract">PMID 5650377</a>.

</li>

<li id="cite_note-Latia2-69">↑ <a href="#cite_ref-Latia2_69-0">a</a> <a href="#cite_ref-Latia2_69-1">b</a> Osamu Shimomura, Frank H. Johnson, Yasuhiro Kohama: Reactions involved in bioluminescence systems of limpet (Latia neritoides) and luminous bacteria. In: Proc Natl Acad Sci, Band 69, Nr. 8, August, S. 2086–2089, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.69.8.2086">10.1073/pnas.69.8.2086</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.pnas.org/content/69/8/2086.full.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-Shimo182-70">↑ <a href="#cite_ref-Shimo182_70-0">a</a> <a href="#cite_ref-Shimo182_70-1">b</a> <a href="#cite_ref-Shimo182_70-2">c</a> <a href="#cite_ref-Shimo182_70-3">d</a> Osamu Shimomura: Bioluminescence: Chemical Principles and Methods. Word Scientific Publishing Company, 2006, S. 182ff, ISBN 981-256-801-8.

</li>

<li id="cite_note-Latia3-71">↑ <a href="#cite_ref-Latia3_71-0">a</a> <a href="#cite_ref-Latia3_71-1">b</a> <a href="#cite_ref-Latia3_71-2">c</a> <a href="#cite_ref-Latia3_71-3">d</a> Ohmiya Yoshihiro, Kojima Satoshi, Nakamura Mitsuhiro, Niwa Haruki: Bioluminescence in the limpet-like snail, Latia neritoides. In: Bull. Chem. Soc. Jpn., Band 78, Nr. 7, 2005, S. 1197–1205, <a href="https://doi.org/10.1246/bcsj.78.1197" class="extiw external" title="doi:10.1246/bcsj.78.1197">doi:10.1246/bcsj.78.1197</a>.

</li>

<li id="cite_note-72"><a href="#cite_ref-72">↑</a> Mitsuhiro Nakamura, Mizuki Masaki, Shojiro Maki, Ryo Matsui, Minako Hieda, Masashi Mamino, Takashi Hirano, Yoshihiro Ohmiya, Haruki Niwa: Synthesis of Latia luciferin benzoate analogues and their bioluminescent activity. In: Tetrahedron Letters, Band 45, Nr. 10, März 2004, S. 2203–2205, <a href="https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2004.01.027" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.tetlet.2004.01.027">doi:10.1016/j.tetlet.2004.01.027</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0040403904000954/pdfft?casa_token=XAIY-UyPbyoAAAAA:PD-Fjq_DR87ZaWTZIQIPNk8WCob6PPr-I123vdEp1ZdfoHNquD1kdvOORR-PGpVo0IOfLkYQ9l8&md5=0c6bd2aeba698157e9ed9a9564974621&pid=1-s2.0-S0040403904000954-main.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-73"><a href="#cite_ref-73">↑</a> Vadim R. Viviani: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.photobiology.info/Viviani.html">The Biological and Biochemical Diversity of Terrestrial Bioluminescence.</a> abgerufen am 2. Mai 2015.

</li>

<li id="cite_note-:4-74">↑ <a href="#cite_ref-:4_74-0">a</a> <a href="#cite_ref-:4_74-1">b</a> <a href="#cite_ref-:4_74-2">c</a> Natalja S. Rodionova, Emilia Rota, Aleksandra S. Tsarkova, Valentin N. Petushkov: <cite style="font-style:italic">Progress in the Study of Bioluminescent Earthworms</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Photochemistry and Photobiology</cite>. Band 93, Nr. 2, März 2017, S. 416–428, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/php.12709">10.1111/php.12709</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28063169?dopt=Abstract">PMID 28063169</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Luciferine&rft.atitle=Progress+in+the+Study+of+Bioluminescent+Earthworms&rft.au=Natalja+S.+Rodionova%2C+Emilia+Rota%2C+Aleksandra+S.+Tsarkova%2C+...&rft.date=2017-03&rft.doi=10.1111%2Fphp.12709&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Photochemistry+and+Photobiology&rft.pages=416-428&rft.pmid=28063169&rft.volume=93" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Shimo238-75"><a href="#cite_ref-Shimo238_75-0">↑</a> Osamu Shimomura: Bioluminescence: Chemical Principles and Methods. Word Scientific Publishing Company, 2006, S. 238ff, ISBN 981-256-801-8.

</li>

<li id="cite_note-76"><a href="#cite_ref-76">↑</a> N. G. Rudie, H. Ohtsuka, J. E. Wampler: Purification and properties of luciferin from the bioluminescent earthworm, Diplocardia longa. In: Photochem Photobiol., Band 23, Nr. 1, Januar 1976, S. 71–75, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.1976.tb06774.x">10.1111/j.1751-1097.1976.tb06774.x</a>.

</li>

<li id="cite_note-77"><a href="#cite_ref-77">↑</a> N. G. Rudie, M. G. Mulkerrin, J. E. Wampler: Earthworm bioluminescence: characterization of high specific activity Diplocardia longa luciferase and the reaction it catalyzes. In: Biochemistry, Band 20, Nr. 2, Januar 1981, S. 344–350, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi00505a018">10.1021/bi00505a018</a>.

</li>

<li id="cite_note-Dubinnyi-78">↑ <a href="#cite_ref-Dubinnyi_78-0">a</a> <a href="#cite_ref-Dubinnyi_78-1">b</a> Maxim A. Dubinnyi, Zinaida M. Kaskova, Natalja S. Rodionova, Mikhail S. Baranov, Andrey Yu. Gorokhovatsky, Alexey Kotlobay, Kyril M. Solntsev, Aleksandra S. Tsarkova, Valentin N. Petushkov, Ilia V. Yampolsky: Novel mechanism of bioluminescence: oxidative decarboxylation of a moiety adjacent to the light emitter of Fridericia luciferin. In: Angew Chem Int Ed Engl. 54(24), 2015, S. 7065–7067. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25913753?dopt=Abstract">PMID 25913753</a>; <a href="https://doi.org/10.1002/anie.201501668" class="extiw external" title="doi:10.1002/anie.201501668">doi:10.1002/anie.201501668</a>

</li>

<li id="cite_note-79"><a href="#cite_ref-79">↑</a> Valentin N. Petushkov, Maxim A. Dubinnyi, Aleksandra S. Tsarkova, Natalja S. Rodionova, Mikhail S. Baranov, Vadim S. Kublitski, Osamu Shimomura, Ilia V. Yampolsky: A novel type of luciferin from the Siberian luminous earthworm Fridericia heliota: structure elucidation by spectral studies and total synthesis. In: Angew Chem Int Ed Engl., Band 53, Nr. 22, April 2014, S. 5566–5568, <a href="https://doi.org/10.1002/anie.201400529" class="extiw external" title="doi:10.1002/anie.201400529">doi:10.1002/anie.201400529</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://darchive.mblwhoilibrary.org/bitstream/1912/6780/1/PetushkovManuscript_2ndRevision.pdf">(Manuskript)</a>.

</li>

<li id="cite_note-80"><a href="#cite_ref-80">↑</a> H. A. Neufeld, R. D. Towner, J. Pace: A rapid method for determining ATP by the firefly luciferin-luciferase system. In: <a href="Experientia" class="mw-redirect" title="Experientia">Experientia</a>, Band 31, Nr. 3, März 1975, S. 391–392, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/BF01922604">10.1007/BF01922604</a>.

</li>

<li id="cite_note-81"><a href="#cite_ref-81">↑</a> Jane-Marie Hawronskyj, John Holah: ATP: a universal hygiene monitor. In: Trends Food Sci. Tech., Band 8, März 1997, S. 79–84, <a href="https://doi.org/10.1016/S0924-2244(97)01009-1" class="extiw external" title="doi:10.1016/S0924-2244(97)01009-1">doi:10.1016/S0924-2244(97)01009-1</a>.

</li>

<li id="cite_note-82"><a href="#cite_ref-82">↑</a> M. R. Knight, A. K. Campbell, S. M. Smith, A. J. Trewavas: Recombinant aequorin as a probe for cytosolic free Ca2+ in Escherichia coli. In: <a href="FEBS_Lett" class="mw-redirect" title="FEBS Lett">FEBS Lett</a>., Band 282, Nr. 2, Mai 1991, S. 405–408, <a href="https://doi.org/10.1016/0014-5793(91)80524-7" class="extiw external" title="doi:10.1016/0014-5793(91)80524-7">doi:10.1016/0014-5793(91)80524-7</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0014579391805247/pdf?md5=76c3992151d76b966776a20c95567a05&pid=1-s2.0-0014579391805247-main.pdf&_valck=1">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-83"><a href="#cite_ref-83">↑</a> J. M. Kendall, R. L. Dormer, A. K. Campbell: Targeting aequorin to the endoplasmic reticulum of living cells. In: <a href="Biochem._Biophys._Res._Commun." class="mw-redirect" title="Biochem. Biophys. Res. Commun.">Biochem. Biophys. Res. Commun.</a>, Band 189, Nr. 2, Dezember 1992, S. 1008–1016, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0006-291x%2892%2992304-g">10.1016/0006-291x(92)92304-g</a>.

</li>

<li id="cite_note-84"><a href="#cite_ref-84">↑</a> Marc R. Knight, Anthony K. Campbell, Steven M. Smith, Anthony J. Trewavas: Transgenic plant aequorin reports the effects of touch and cold-shock and elicitors on cytoplasmic calcium. In: Nature, Band 352, Nr. 6335, August 1991, S. 524–526, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1865907?dopt=Abstract">PMID 1865907</a>.

</li>

<li id="cite_note-85"><a href="#cite_ref-85">↑</a> Mathias Hampf, Manfred Gossen: A protocol for combined Photinus and Renilla luciferase quantification compatible with protein assays. In: <a href="Anal_Biochem" class="mw-redirect" title="Anal Biochem">Anal Biochem</a>., Band 356, Nr. 1, September 2006, S. 94–99, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.ab.2006.04.046">10.1016/j.ab.2006.04.046</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://hal-anses.archives-ouvertes.fr/anses-01570019/file/alarcan1.pdf">(PDF)</a>.

</li>

<li id="cite_note-86"><a href="#cite_ref-86">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pjk-gmbh.de/index.php?id=69">Renilla Assays.</a> pjk-gmbh.de

</li>

<li id="cite_note-87"><a href="#cite_ref-87">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.promega.de/products/reporter-assays-and-transfection/reporter-assays/dual_luciferase-reporter-assay-system/">Dual Luciferase Reporter Assay System.</a> promega.de.

</li>

<li id="cite_note-88"><a href="#cite_ref-88">↑</a> Ed Lim, Kshitij D. Modi, Jaebeom Kim: In vivo bioluminescent imaging of mammary tumors using IVIS spectrum. In: J Vis Exp., Band 26, April 2009, S. 1210, <a href="https://doi.org/10.3791/1210" class="extiw external" title="doi:10.3791/1210">doi:10.3791/1210</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.jove.com/index/Details.stp?ID=1210">mit Video (engl.)</a>.

</li>

<li id="cite_note-89"><a href="#cite_ref-89">↑</a> Caitlin E. O'Connell-Rodwell, Mark A. Mackanos, Dmitrii M. Simanovski, Yu-An Cao, Michael H. Bachmann, H. Alan Schwettman, Christopher H. Contag: In vivo analysis of heat-shock-protein-70 induction following pulsed laser irradiation in a transgenic reporter mouse. In: J Biomed Opt., Band 13, Nr. 3, Mai 2008, S. 030501, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1117/1.2904665">10.1117/1.2904665</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://biomedicaloptics.spiedigitallibrary.org/article.aspx?articleid=1102637">(PDF)</a>.

</li>

</ol>

</div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-11-15" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Luciferine&oldid=261573639">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>